Predicción computacional de estructura terciaria de las proteínas humanas Hsp27, αB-cristalina y HspB8

Abstract

<strong></strong> <p><strong></strong><strong>Objective:</strong> To make computational predictions of the structure of the human proteins Hsp27, αB-crystalline and HspB8. <strong>Materials and methods</strong>. The prediction of the secondary structure was obtained by a consensus of the programs for secondary prediction GOR 4, nnPred, Sspro, APSSP2, JPredict, Porter, Prof, SOPMA, HNN and Psi-Pred. The models of tertiary structure were built from fragments homologous to proteins with tertiary known structure that were obtained by multiple alignments. Using the primary sequence we obtained the antigenicity profiles of native proteins and we analyzed the profiles of hydrophobicity, polarity, flexibility and accessibility of both native and mutant proteins. <strong>Results</strong>. Predictions of the secondary and tertiary structures of the studied proteins show that in the three cases, more than 65% are coil regions, 20-25 % are folded sheet and less than 10% are alpha helix. Analyses of the primary structure show that at least one of the studied profiles in every mutation is altered. <strong>Conclusions</strong>. The comparative analyses of structure suggest that mutations affect the solubility of the mutated proteins and hence affect their function as molecular chaperones</p> <p><strong>Key words</strong>: Hsp27, αB-cristalline, HspB8, prediction of secondary structure, computational model of tertiary structure</p><br />

Impact of Antibiotics as Waste, Physical, Chemical, and Enzymatical Degradation: Use of Laccases

“…Moreover, it is economically convenient to perform this computational simulation before experimental trials. The interaction enzyme-substrate can be studied through molecular docking [ 257 , 258 , 259 , 260 , 261 , 262 , 263 ] and molecular dynamics analyses [ 264 ]; for these studies, algorithms allow for calculating the electrostatic interactions of the amino acid residues in contact with the specific substrates (ligands) to be studied [ 265 ].…”

Caracterización <i>in silico</i> de las proteínas del choque térmico Hsp70 y Hsp90 de <i>Bemisia tabaci</i> (Hemiptera: Aleyrodidae) y su posible actividad adaptativa

“…En cuanto a la hidrofobicidad y polaridad los perfiles obtenidos para Hsp70 y Hsp90 muestran valores bajos de hidrofobicidad y altos de polaridad (Figura 1), de esta manera, esta proteína tiene pocas regiones hidrofóbicas relacionándose con los perfiles de polaridad. Presenta altos valores de flexibilidad y accesi-bilidad, indicando que son moléculas flexibles y con regiones de alta accesibilidad (Figura 2), es claro que las Hsp tienen función de chaperonas moleculares, dado que la flexibilidad les permite adaptarse más fácilmente a las proteínas substrato a las que se unen para protegerlas (Sáenz et al, 2011). ducción de anticuerpos para realizar ensayos de inmunodetección y cuantificación de la proteína estudiada (Sáenz et al, 2011), dato que puede ser relevante para la producción de plantas con anticuerpos anti-Hsp de B. tabaci, teniendo en cuenta que la inyección intracelular de anticuerpos anti-Hsp incrementa la susceptibilidad al choque térmico, el fenotipo termotolerante puede quedar reducido por bloqueo de la síntesis de Hsp a nivel de la transcripción genética (Johnston & Kucey, 1988).…”

“…Son proteínas evolutivamente ancestrales y altamente conservadas en su secuencia de aminoácidos, regulación y funciones bioquímicas (Lindquist & Craig, 1988), indicativo de su función esencial en la supervivencia celular. Estas proteínas intervienen durante la síntesis proteica, uniéndose a péptidos nacientes para dirigir su plegamiento, lo que garantiza su estructura tridimensional y correcto funcionamiento (Sáenz et al, 2011). Las proteínas de choque térmico son expresadas constitutivamente y en respuesta a estrés celular.…”

Producción a escala piloto (10 L) y caracterización de un concentrado enzimático de rPOXA 1B para la remoción de colorantes

“…La secuencia fue procesada en el servidor SignalP5.0 (http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/) para identificar y eliminar los aminoácidos correspondientes al péptido señal. La estructura 3D de la lacasa fue predicha mediante modelación por homología (Sáenz et al, 2007;Sáenz-Suárez et al, 2011;Zárate-Bonilla et al, 2014; usando los servidores HHpred, Phyre2 y Swiss-model. Los modelos obtenidos fueron evaluados mediante QMEAN (Benkert et al, 2008;Benkert et al, 2009), así como por las características del centro activo de la enzima.…”