Produção e caracterização de enzimas proteolíticas de Lentinus crinitus (L.) Fr. 1825 DPUA 1693 do bioma amazônico (Polyporaceae)

Abstract

Proteases são enzimas hidrolíticas capazes de degradar proteínas em pequenos peptídeos e aminoácidos, e podem ser isoladas de plantas, animais e microrganismos. A busca por proteases de origem microbiana vem aumentando no mercado mundial devido à sua estabilidade, à alta taxa de produção e ao menor custo que apresenta. O objetivo deste artigo foi investigar a produção de proteases por Lentinus crinitus (L.) Fr. 1825 DPUA 1693, utilizando-se a fermentação submersa. A cultura matriz foi preparada em meio BDA (ágar batata dextrose), adicionando-se extrato de levedura 0,5% (p/v). A fermentação foi conduzida a 30 °C, 150 rpm, por oito dias, utilizando-se meios contendo diferentes fontes de carbono e nitrogênio na síntese de proteases. Na determinação da atividade enzimática, foi adotada azocaseína 1% (p/v) como substrato. Os resultados mostraram que a maior atividade das proteases de L. crinitus foi determinada no meio contendo glicose e gelatina. A atividade ótima dessas enzimas foi determinada em pH 5,0, a 50 °C, e a estabilidade, em pH 5,0, à temperatura de 60 °C. As proteases foram classificadas como metalo, serino e cisteíno proteases. Este artigo sugere o uso potencial de protease de Lentinus crinitus para aplicação na indústria alimentícia, farmacêutica e cosmética.

Bioconversion of poultry residues for the production of proteases by Aspergillus sp. isolated from Amazonian forest soil

“…It was observed that manganese sulfate exerted a differential stimulation, and increased the enzymatic activity by approximately 55 %. Similar results were reported by MAGALHÃES et al (2019), who reported that the proteolytic activity of Lentinus crinitus increased by 29.43 % with 10mM of MnSO 4 . The stimulating effect of Mn 2+ has also been described for B. subtilis keratinase S14 (MACEDO et al, 2008).…”

“…The maximum activity was observed at pH 5.0, with a substantial loss of activity at a higher pH (Figure 4). As in our study, proteolytic enzymes from Lentinus crinitus showed better activity at acidic pHs (pH 5.0 and 6.0) (MAGALHÃES et al, 2019). Enzymes of bacterial source; however, Table 1 -Evaluation of keratinolytic activity in culture supernatants in feather meal and Whole feather at a concentration of 0.5%, after 48 h of incubation in submerged culture, at 27 °C, at 120 rpm.…”

“…In general, within the genus Aspergillus, the proteases produced have an optimum activity between 30 and 45 ºC (SOUZA et al, 2015). MAGALHÃES et al (2019) report that Lentinus crinitus enzymes demonstrated optimal activity at 50 °C. Temperature is a relevant parameter for biocatalysis, as it is a critical variable that can cause a decrease in enzyme activity by inactivating the enzyme (ILLANES et al, 2000); hence the importance of its study in enzymatic processes.…”

“…EDTA inhibited the enzyme, indicating that the protease is a serine protease depending on metal ions for optimal activity and/ or stability. MAGALHÃES et al (2019) reported that the relative proteolytic activity of Lentinus crinitus enzymes was significantly reduced in the presence of EDTA, indicating that the crude extract of the fungus contains metalloproteases. Inhibition of the enzyme keratinase by chelating agents may provide a method for temporarily inactivating them during their storage proteins, reducing the autolysis associated with proteolytic enzymes.…”

Produção, Pré-Purificação e Encapsulamento de Enzima Proteolítica Secretada por Fungo Filamentoso

“…O alginato de sódio e cloreto de cálcio utilizados para o encapsulamento das enzimas contribuíram para atividade proteolítica, uma vez que, íons metálicos têm sido descritos na literatura aumentando e estabilizando a atividade enzimática, onde os íons podem estar envolvidos nos processos catalíticos, participando das reações de redox ou de transferência de elétrons (MAGALHÃES, et al, 2019). Com a obtenção dos encapsulados enzimático, fez-se testes da atividade de protease e teste de coagulação do leite.…”