Purification and characterization of an extracellular α-amylase produced by Lactobacillus manihotivorans LMG 18010T, an amylolytic lactic acid bacterium

Partial characterization of amylases of two indigenous Central Amazonian rhizobia strains

“…Bradyrhizobium strain exhibited maximum total extracellular protein on the 2 nd day of cultivation, whereas the Rhizobium strain exhibited its maximum on the 7 th day of incubation. For both the strains, maximal amylase activities were achieved during the early-to-middle-exponential growth phase and then decreased gradually, as observed for other bacterial amylases (Castro et al, 1999;Aguilar et al, 2000). Final pH of the culture medium after 72-h growth of Rhizobium strain increased from 6.8 to 7.4 ( Fig.…”

Purificação de amilases de malte de Zea mays

“…Uma unidade de atividade enzimática é dada como sendo a quantidade de glicose gerada em µmol por 1 minuto sob as condições do ensaio (AGUILAR et al, 2000;BIAZUS et al, 2007;NIRMALA;MURALIKRISHNA, 2003;REGULY, 1996). A atividade específica é dada pela atividade por mg de proteína.…”

“…O Fator de purificação na condição ótima da precipitação também foi superior aos obtidos por Aguilar et al (2000), que purificaram amilases de Lactobacillus manihotivorans por cromatografia em gel; que Blasquez et al (1998) e Furuya et al (1995 A Figura 5 apresenta a análise via eletroforese por SDS-PAGE com as amostras do malte de milho bruto e purificada por ALE combinada com a precipitação com álcool na condição de fracionamento a 50-80% a 20 °C, após passarem por microfiltração com membrana de 10 µm de diâmetro de poros, para eliminação da interferência salina. Nesta eletroforese, o malte apresenta várias bandas em toda a extensão do gel, indicando que sua composição apresenta diversas proteínas.…”

“…De acordo com Aguilar et al (2000), Mendu et al (2005), Nirmala e Muralikrishna (2003), Reguly (1996), Curvelo-Santana (2003) e Wiseman (1987), estas podem ser as enzimas desejadas, pois suas massas molares estão entre 50-120 kDa para a α-amilase (69,4 kDa) e entre 20-50 kDa para a O maior fator de purificação foi de 100 vezes, obtido durante a etapa de precipitação, quando se usou um fracionamento de 50% para 80% de álcool, a 20 °C.…”

“…As α-amilase (EC 3.3.1.1; α-1,4 glicano, 4 -glicanohidroxilase) e β-amilase (EC 3.2.1.1, α-1,4, glicanomaltohidrolase) são enzimas que hidrolisam ligações α-1,4 não terminais de moléculas de amilose, amilopectina, glicogênio e dextrinas, gerando glicose, maltose, trioses e outras oses, porém não atuando sobre as ligações α-1,6. Seus pHs ótimos estão entre 4,5 e 6,5 e suas temperaturas ótimas estão compreendidas entre 55 e 75 °C, enquanto que suas massas molares variam para a α-amilase de 50 a 120 kDa e de 22 a 50 kDa para a β-amilase, dependendo das suas origens (AGUILAR et al, 2000;BIAZUS et al, 2006aBIAZUS et al, , 2007BLASQUEZ et al, 1998;FURUYA et al, 1995FURUYA et al, , 1996REGULY, 1996;WISEMAN, 1987).…”