Purification and properties of the groES morphogenetic protein of Escherichia coli.

Chandrasekhar, G N; Tilly, Kit; Woolford, Carol A.; Hendrix, Roger W.; Georgopoulos, Costa

doi:10.1016/s0021-9258(18)67256-4

Cited by 348 publications

(59 citation statements)

References 28 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…GroES, like GroEL, was shown to be essential (Fayet et al 1989), and mutational defects produced the same phage morphogenetic defects as observed in GroEL mutants (Tilly et al 1981). GroES was identi fied as a 10 kDa protein (Tilly et al 1983), and it was isolated from the E. coli cytoplasm as a seven-member homo-oligomeric ring, 80 A in diameter with a 20 A electron dense hole (Chandresekhar et al 1986). Its structure suggested that the GroES ring could directly appose with a ring of GroEL.…”

Section: ( H) Co-chaperones: Single Ring Oligom Ers That Associate W Ith Groelmentioning

confidence: 94%

Protein folding in the cell: functions of two families of molecular chaperone, hsp 60 and TF55-TCP1

Horwich

Willison

1993

Phil. Trans. R. Soc. Lond. B

108

View full text Add to dashboard Cite

Two families of molecular chaperone, the hsp 60-GroEL family and the TF55-TCP1 family, have been discovered in evolutionarily related cellular compartments. A member of one of these families, hsp 60, has been shown to play a global role in polypeptide chain folding in mitochondria. We review here studies of both hsp 60 and other family members, discussing their essential physiological roles and mechanism of action.

show abstract

Section: ( H) Co-chaperones: Single Ring Oligom Ers That Associate W Ith Groelmentioning

confidence: 94%

Protein folding in the cell: functions of two families of molecular chaperone, hsp 60 and TF55-TCP1

Horwich

Willison

1993

Phil. Trans. R. Soc. Lond. B

108

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…The 10 kd subunits of 1996). In addition to comprising the lid of the Anfinsen GroES (Tilly et al, 1981;Chandrasekhar et al, 1986) cage in the chaperonin complex, the co-chaperonin form a heptamer with a dome-like structure (Hunt et al, GroES modulates the cooperativity of the GroEL ATPase 1996; Mande et al, 1996). One of the hallmarks of the (Gray and Fersht, 1991;Yifrach and Horovitz, 1994; Todd chaperonin-assisted protein-folding reaction is its moet al, 1994).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Structural Adaptations in the Specialized Bacteriophage T4 Co-Chaperonin Gp31 Expand the Size of the Anfinsen Cage

Hunt

Vies

Henry

et al. 1997

Cell

View full text Add to dashboard Cite

The Gp31 protein from bacteriophage T4 functionally substitutes for the bacterial co-chaperonin GroES in assisted protein folding reactions both in vitro and in vivo. But Gp31 is required for the folding and/or assembly of the T4 major capsid protein Gp23, and this requirement cannot be satisfied by GroES. The 2.3 A crystal structure of Gp31 shows that its tertiary and quaternary structures are similar to those of GroES despite the existence of only 14% sequence identity between the two proteins. However, Gp31 shows a series of structural adaptations which will increase the size and the hydrophilicity of the "Anfinsen cage," the enclosed cavity within the GroEL/GroES complex that is the location of the chaperonin-assisted protein folding reaction.

show abstract

“…Οικογένεια πρωτεϊνών θερμικού σοκ των 60kDa: Οι πρωτεΐνες της οικογένειας αυτής ανήκουν στην οικογένεια των "chaperonins" (Hemmingsen et al, 1988). Έχουν ασθενή δράση ATPάσης (Chandrasekhar et al, 1986;Viitanen et al, 1990;Martin et al, 1991), εκφράζονται κατά συνεχή τρόπο (Hartl et al, 1992) και εμπλέκονται στη ρύθμιση της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών (Cheng et al, 1989;Goloubinoff et al, 1989a;Goloubinoff et al, 1989b;Ostermann et al, 1989;Buchner et al, 1991;Martin et al, 1991;Mendoza et al, 1991). Η οικογένεια αυτή περιλαμβάνει την GroEL των ευβακτηρίων, τη μιτοχονδριακή Hsp60, τη Rubisco συνδέουσα πρωτεΐνη των χλωροπλαστών, την CCT (γνωστή και ως TriC ή c-cpn) του ευκαρυωτικού κυτοσόλιου και πυρήνα και ορισμένες πρωτεΐνες των αρχαιοβακτηρίων όπως οι TF55/56 και το θερμόσωμα (Kubota, 2000).…”

Section: μοριακοί συνοδοί (Chaperones -Co-chaperones)unclassified

“…Η δεύτερη διαδικασία επιτρέπει την αναδίπλωση απελευθερώνοντας το προσδεδεμένο πολυπεπτίδιο σε μια εκτεταμένη κλειστή κοιλότητα, όπου μπορεί να αναδιπλωθεί απομονωμένο, αποτρέποντας με αυτό τον τρόπο τη συμπλεγματοποίηση ή την πρωτεόλυση (Weissman et al, 1995;Mayhew et al, 1996;Weissman et al, 1996). Το τελευταίο αυτό στάδιο απαιτεί την πρόσδεση και υδρόλυση ATP (Fenton and Horwich, 1997;Xu and Sigler, 1998), καθώς και την πρόσδεση του ομοσυνοδού GroES, ως καπάκι του κεντρικού αγωγού (Tilly et al, 1981;Chandrasekhar et al, 1986;Mayhew, 1996;Fenton and Horwich, 1997). Εάν η αναδίπλωση προς τη φυσική διαμόρφωση της πρωτεΐνης δεν πραγματοποιηθεί με την πρώτη φορά, η GroEL συμμετέχει ενεργά σε περεταίρω προσπάθειες αναδίπλωσης, ξεδιπλώνοντας ενεργά και κατ' εξακολούθηση το πρωτεϊνικό υπόστρωμα (Thirumalai and Lorimer, 2001).…”

Section: ομοσυνοδές πρωτεΐνες της οικογένειας των Hsp70sunclassified

Η λειτουργία της πρωτεΐνης θερμικού σοκ των 70 kDa (heat shock protein 70: Hsp70) στα θηλαστικά κύτταρα

Kalaitzakis¹,

Καλαϊτζάκης²

View full text Add to dashboard Cite

Ένας μεγάλος κύκλος φτάνει στο τέλος του! Ήταν Δεκέμβριος του 2003 (9 χρόνια πριν), όταν ο φίλος και συνάδελφος Γιώργος Μαρκόπουλος έχοντας ήδη ξεκινήσει πρακτική στο εργαστήριο Γενικής Βιολογίας, ήρθε ένα πρωινό λέγοντάς μου ότι ο μετέπειτα επιβλέπων καθηγητής μου κ. Αγγελίδης Χαράλαμπος ζητούσε κάποιο άτομο για πρακτική. Αμέσως ανταποκρίθηκα θετικά, δεδομένου του γεγονότος ότι αρέσκομαι ιδιαιτέρως σε τεχνικά και εργαστηριακά ζητήματα και ήρθα σε συννενόηση με τον κ. Αγγελίδη, οπότε ξεκίνησα πρακτική στο εργαστήριό του. Μετά την πρακτική, το 2005, ήρθε η ώρα της διπλωματικής μου εργασίας για το πτυχίο του τμήματος Βιολογικών Εφαρμογών & Τεχνολογιών στο οποίο φοιτούσα. Τελειώνοντας τη διπλωματική μου εργασία, ο κ. Αγγελίδης μου πρότεινε να συνεχίσουμε τη συνεργασία μας στα πλαίσια μιας διδακτορικής διατριβής. Χωρίς σκέψη, απάντησα θετικά. Έτσι, φτάνουμε στο 2012, εννέα χρόνια μετά και ήρθε η μεγάλη ώρα να υποστηρίξω την μακρόχρονη και κοπιώδη εργασία μου στα πλαίσια της διατριβής αυτής.Τα χρόνια αυτά στο εργαστήριο ήταν γεμάτα εμπειρίες, πότε ευχάριστες, πότε δυσάρεστες, αλλά όταν σε ευχαριστεί το περιβάλλον και αυτό που κάνεις, ξεχνάς τα πάντα και σου μένουν μόνο καλές αναμνήσεις. Επιπλέον, μέσα στα χρόνια αυτά, γνώρισα πολλούς συναδέλφους και έκανα αρκετές φιλίες. Δυστυχώς όμως, ολοκληρώνω τον κύκλο αυτό με μια πίκρα στο στόμα, δεδομένης της σημερινής κατάστασης του Πανεπιστημίου, το οποίο μετά λύπης βλέπω καθημερινά να βυθίζεται λόγω της σημερινής κατάστασης! Στα πλαίσια της παραμονής μου στο εργαστήριο Γενικής Βιολογίας, θα πρέπει να ευχαριστήσω αρκετούς ανθρώπους, αρκετούς από τους οποίους μπορεί και να ξεχάσω, λόγω του μεγάλου χρονικού διαστήματος παραμονής στο χώρο και για το λόγο αυτό ζητώ προκαταρκτικά συγγνώμη.Αρχικά, θα πρέπει να ευχαριστήσω το άτομο που με έφερε αρχικά στο εργαστήριο, το φίλο και συνάδελφο διδάκτορα Μαρκόπουλο Γεώργιο, χωρίς τη συμβολή του οποίου δεν θα είχα ίσως την ευκαιρία αυτή, αλλά και για τη βοήθεια σε πειραματικά αδιέξοδα και για τις συζητήσεις που είχαμε σε σχέση με τα εργαστηριακά και μη θέματα.Ακολούθως, θα πρέπει να ευχαριστήσω αρκετά άτομα με τα οποία συνεργαστήκαμε όλα αυτά τα χρόνια και με βοήθησαν με τον ένα ή με τον άλλο τρόπο, είτε σε τεχνικά ζητήματα, είτε σε υλική βοήθεια, είτε ακόμη και σε ηθική υποστήριξη με τις συζητήσεις που είχαμε κατά καιρούς. Ευχαριστώ λοιπόν για τους λόγους αυτούς σε τυχαία σειρά και με ιεράρχηση βάσει ιδιότητας τις μεταπτυχιακές φοιτήτριες Κασμερίδου Ευαγγελία και Κολιού Μαρία, τους υποψηφίους διδάκτορες

show abstract

Purification and properties of the groES morphogenetic protein of Escherichia coli.

Cited by 348 publications

References 28 publications

Protein folding in the cell: functions of two families of molecular chaperone, hsp 60 and TF55-TCP1

Protein folding in the cell: functions of two families of molecular chaperone, hsp 60 and TF55-TCP1

Structural Adaptations in the Specialized Bacteriophage T4 Co-Chaperonin Gp31 Expand the Size of the Anfinsen Cage

Η λειτουργία της πρωτεΐνης θερμικού σοκ των 70 kDa (heat shock protein 70: Hsp70) στα θηλαστικά κύτταρα

Contact Info

Product

Resources

About