Sar1p N-Terminal Helix Initiates Membrane Curvature and Completes the Fission of a COPII Vesicle

Lee, Marcus; Orci, Lelio; Hamamoto, Susan; Futai, Eugene; Ravazzola, Mariella; Schekman, Randy

doi:10.1016/j.cell.2005.07.025

Cited by 463 publications

(536 citation statements)

References 38 publications

Supporting

Mentioning

517

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…It has been sug- gested that Cdc15p functions downstream of SIN in regulating septum assembly (Marks et al, 1992;Wachtler et al, 2006). Interestingly, the EFC protein family members were shown to couple membrane deformation to the actin cytoskeleton (Tsujita et al, 2006), providing a potential link to COPII vesicle biogenesis (Lee et al, 2005). Thus, we set out to investigate whether Cdc15p functioned during establishment of the polarized state of tER and Golgi during cell division.…”

Section: The Efc Domain Protein Cdc15p Is Required For Ter Recruitmenmentioning

confidence: 99%

“…Lee et al (2005) have shown that the COPII coat proteins alone were defective in forming COPII vesicles in vitro and required Sar1p function to vesiculate lipid membranes. They suggested that the formation of membrane curvature by components other than COPII vesicle proteins might be vital to the formation of the vesicles.…”

Section: Polarization Of the Secretory Pathway To The Division Sitementioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

The Actomyosin Ring Recruits Early Secretory Compartments to the Division Site in Fission Yeast

Vještica

Tang

Oliferenko

2008

MBoC

View full text Add to dashboard Cite

The ultimate goal of cytokinesis is to establish a membrane barrier between daughter cells. The fission yeast Schizosaccharomyces pombe utilizes an actomyosin-based division ring that is thought to provide physical force for the plasma membrane invagination. Ring constriction occurs concomitantly with the assembly of a division septum that is eventually cleaved. Membrane trafficking events such as targeting of secretory vesicles to the division site require a functional actomyosin ring suggesting that it serves as a spatial landmark. However, the extent of polarization of the secretion apparatus to the division site is presently unknown. We performed a survey of dynamics of several fluorophore-tagged proteins that served as markers for various compartments of the secretory pathway. These included markers for the endoplasmic reticulum, the COPII sites, and the early and late Golgi. The secretion machinery exhibited a marked polarization to the division site. Specifically, we observed an enrichment of the transitional endoplasmic reticulum (tER) accompanied by Golgi cisternae biogenesis. These processes required actomyosin ring assembly and the function of the EFC-domain protein Cdc15p. Cdc15p overexpression was sufficient to induce tER polarization in interphase. Thus, fission yeast polarizes its entire secretory machinery to the cell division site by utilizing molecular cues provided by the actomyosin ring. INTRODUCTIONCell division is the final event in the cell cycle that results in physical separation of two daughter cells. Despite being studied for more than a hundred years, the underlying molecular mechanisms and the cytological details of the process are still emerging. Various organisms and cell types have established multiple pathways to conduct cell division that are regulated at both signaling and structural levels (for review see Balasubramanian et al., 2004). In recent years, the fission yeast Schizosaccharomyces pombe has emerged as an attractive model for the study of cytokinesis because of its fully sequenced genome (Wood et al., 2002), a cell size convenient for cytological studies and the availability of a large set of conditional mutants compromised in various aspects of cell division (Chang et al., 1996;Balasubramanian et al., 1998).On entry into mitosis, S. pombe assembles an actomyosin ring that is thought to drive a binary cell fission through constriction, similar to many other eukaryotes, including nematodes, insects, and vertebrates (for review see Hales et al., 1999). During early mitosis, actin is assembled into a ring structure through the action of several actin nucleating and bundling proteins and molecular motors. These include the formin Cdc12p (Chang et al., 1997), profilin Cdc3p (Balasubramanian et al., 1992), the extended Fer/CIP4 (EFC) domain protein Cdc15p (Fankhauser et al., 1995), and the myosin heavy chain Myo2p (Kitayama et al., 1997) together with its light chains Cdc4p (McCollum et al., 1995;Naqvi et al., 1999) and Rlc1p (Le Goff et al., 2000). It has been proposed tha...

show abstract

Section: The Efc Domain Protein Cdc15p Is Required For Ter Recruitmenmentioning

confidence: 99%

Section: Polarization Of the Secretory Pathway To The Division Sitementioning

confidence: 99%

The Actomyosin Ring Recruits Early Secretory Compartments to the Division Site in Fission Yeast

Vještica

Tang

Oliferenko

2008

MBoC

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Marcus Lee, un post-doc plein d'intuition, a pensé que l'inclusion du N-terminal dans la bicouche peut déplacer les phospholipides latéralement et créer une asymétrie locale dans la surface des deux feuillets, toutà fait comme l'avait proposé Sheetz et Singer des décennies plus tôt avec l'hypothèse du (( couple double couche )) (Sheetz & Singer, 1974). Dans une série d'expériencesélégantes en collaboration avec Orci, Lee avait montré que Sar1p promeut la formation de tubules membranairesà partir de liposomes synthétiques, dépendant de l'insertion de l'hélice N-terminale amphipathique et que cette insertion est nécessaireà la formation des vésicules de COPII in vitro et au transport des protéines in vivo (Lee et al, 2005).…”

Section: Copii Est Responsable Du Bourgeonnement Vésiculaireà Partirunclassified

Les gènes et les protéines qui contrôlent la voie de sécrétion

Schekman

2015

Biologie Aujourd'hui

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

“…Lorsque, localement, de nombreuses protéines Sar1 s'insèrent dans le feuillet externe (côté cytoplasme), elles induisent un écartement des lipides et donc l'expansion de ce feuillet alors que la surface de l'autre feuillet reste inchangée. Pour s'accommoder de cette asymétrie, la membrane se bombe du côté cytoplasmique et acquiert une courbure définie comme positive [8]. Ensuite, le recrutement du dimère Sec23/24 par Sar1 stabilise la courbure ainsi initiée.…”

Section: Guillaume Drin Joëlle Bigay Bruno Antonnyunclassified

Régulation du transport vésiculaire par la courbure membranaire

2009

View full text Add to dashboard Cite

La cellule eucaryote est le siège d'un trafic permanent. Notamment, des vésicules de transport acheminent des protéines entre la surface cellulaire et les compartiments subcellulaires délimités par une membrane : appareil de Golgi, réticulum endoplasmique (RE), endosomes… Les protéines synthétisées dans le RE atteignent l'appareil de Golgi, empilements de citernes membranaires, pour y subir différentes modifications avant de rejoindre la surface cellulaire. Ces protéines sont intégrées spécifiquement dans des vésicules COPII (coat protein complex II) émergeant d'un site d'export du RE en même temps que des protéines plus spécia-lisées permettant aux vésicules, une fois formées, de cibler le compartiment pré-golgien et de fusionner avec lui. Les protéines « passagères » délivrées dans ce compartiment transitent alors vers l'appareil de Golgi au gré d'un phénomène dit de maturation des citernes [1], selon un modèle généralement accepté. Dans ce modèle, l'empilement golgien serait en perpétuel renouvellement : la première citerne devient la deuxième alors que le compartiment pré-golgien se transforme en première citerne, etc… Via ce flux, les protéines transitent de la face cis à la face trans de l'appareil de Golgi. En dépit de ce flux incessant, l'appareil de Golgi possède une architecture constante où chaque citerne conserve une composition précise en protéines dites résidentes (enzymes de modification). Cela signifie que ces protéines doivent résister à l'avancée des citernes et doivent constamment rebrousser chemin. Par ailleurs, les protéines ayant servi au ciblage et à la fusion des vésicules COPII doivent retourner dans le RE pour intégrer de nouvelles vésicules COPII. C'est ici qu'interviennent diverses vésicules de type COPI qui assurent le recyclage « rétrograde » de protéines d'une citerne tardive vers une citerne plus précoce et du cis-Golgi vers le RE [2]. Les protéines « passagères » correctement maturées ayant atteint le trans-Golgi seront acheminées par d'autres systèmes tubulovési-culaires de transport vers la membrane plasmique, les endosomes ou lysosomes (Figure 1). Les vésicules, d'un diamètre de 50-70 nm, sont géné-rées à partir de la membrane d'un compartiment par l'action spécifique d'un manteau protéique : manteau COPI, COPII ou à clathrine [3]. Les protéines qui constituent ces manteaux peuvent recruter des protéines à transporter et, en polymérisant, déformer localement la membrane en un bourgeon. Ce bourgeon évolue jusqu'à se détacher du compartiment et donner une vésicule. Celle-ci, débarrassée de son manteau, s'attache alors à son compartiment cible, fusionne avec celui-ci et délivre sa cargaison [4]. Actuellement, des études sont menées pour disséquer les mécanismes moléculaires > Une membrane cellulaire est une structure malléable. Durant la dernière décennie, de nombreuses études ont décrypté à l'échelle moléculaire comment, au cours du transport vésiculaire, certaines protéines peuvent déformer cette membrane ou reconnaître ces déformations. Nous nous attarderons sur les protéines ...

show abstract

Sar1p N-Terminal Helix Initiates Membrane Curvature and Completes the Fission of a COPII Vesicle

Cited by 463 publications

References 38 publications

The Actomyosin Ring Recruits Early Secretory Compartments to the Division Site in Fission Yeast

The Actomyosin Ring Recruits Early Secretory Compartments to the Division Site in Fission Yeast

Les gènes et les protéines qui contrôlent la voie de sécrétion

Régulation du transport vésiculaire par la courbure membranaire

Contact Info

Product

Resources

About