Starch hydrolysis by the action of an entrapped in alginate capsules α-amylase from Bacillus subtilis

Konsoula, Zoi; Liakopoulou-Kyriakides, M.

doi:10.1016/j.procbio.2005.01.028

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“…The study showed higher production of protease because the immobilized cell displayed better operational stability (Fortin and Vuillemard 1990;Kukubu et al 1981), higher efficiency of catalysis (Ramakrishna et al 1992). They are reusable (Mamo and Gessesse 2000) and greater resistance to environmental perturbations (Konsoula and Liakopoulou 2006). Gel concentration has a significant effect on the enzyme production.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

“…The enzyme titres and cell leakage of each cycle were determined. The operational stability of the immobilized system was determined by the standard procedures reported in literature (Konsoula and Liakopoulou 2006;Anisha and Prema 2008).…”

Section: Repeated Batch Fermentationmentioning

confidence: 99%

“…Microbial enzymes are usually obtained from free or immobilized cells. Whole cell immobilization technique has several advantages over free cell systems such as higher yield of enzyme activity, higher operational stability, greater resistance to environmental perturbations, lower enzyme cost and repeated use of biocatalyst (Mamo and Gessesse 2000;Nampoothiri et al 2005;Konsoula and Liakopoulou 2006). The most common immobilization matrix used nowadays is alginate, since encapsulation in Ca-alginate gels occurs under very mild conditions and is characterized by the low cost (Bladino et al 2001;Dey et al 2003).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

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Immobilization of Bacillus megaterium MTCC 2444 by Ca-alginate entrapment method for enhanced alkaline protease production

Mrudula

Shyam

2012

Braz. arch. biol. technol.

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Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

Section: Repeated Batch Fermentationmentioning

confidence: 99%

Section: Introductionmentioning

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Immobilization of Bacillus megaterium MTCC 2444 by Ca-alginate entrapment method for enhanced alkaline protease production

Mrudula

Shyam

2012

Braz. arch. biol. technol.

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“…O alginato é um dos suportes mais utilizados para a imobilização de células microbianas inteiras por ser uma metodologia simples e barata; além de ser uma técnica reprodutível que utiliza condições suaves durante o processo de imobilização [65][66][67][68][69][70][71] . Os alginatos são heteropolímeros lineares de ácidos carboxílicos compostos de subunidades monoméricas de β-D-ácido manurônico (M) e α-Lácido gulurônico (G) interligados por ligações 1,4-glicosídicas.…”

Section: Aprisionamento No Interior De Um Suporte Porosounclassified

Produção de isomaltulose, um substituto da sacarose, utilizando glicosiltransferase microbiana

Kawaguti¹,

Sato²

2008

Quím. Nova

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“…Os filmes protéicos podem ser produzidos a partir de proteínas miofibrilares de peixe ou carne ou do glúten de trigo, zeína do milho, proteína de soja, colágeno, ovalbumina, proteínas do soro do leite, caseína e caseinatos [30][31][32][33] .…”

Section: Introductionunclassified

Imobilização de lipases em filme de caseinato de sódio/glicerol: aplicação na síntese de ésteres

Sebrão¹,

Silva²,

Nascimento³

et al. 2007

Quím. Nova

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Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...

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Starch hydrolysis by the action of an entrapped in alginate capsules α-amylase from Bacillus subtilis

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Immobilization of Bacillus megaterium MTCC 2444 by Ca-alginate entrapment method for enhanced alkaline protease production

Immobilization of Bacillus megaterium MTCC 2444 by Ca-alginate entrapment method for enhanced alkaline protease production

Produção de isomaltulose, um substituto da sacarose, utilizando glicosiltransferase microbiana

Imobilização de lipases em filme de caseinato de sódio/glicerol: aplicação na síntese de ésteres

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