In this study,
Biarum bovei
extract was used to produce bioactive peptides from wheat gluten protein and the biological and functional properties of the hydrolysates were determinated. The results showed that
Biarum bovei
extract has its highest protease activity (7.3 U/mg protein) at 45 °C and pH 5. Based on electrophoresis analysis, the molecular weight of hydrolysate was < 10 kDa. F1 fraction had the highest antioxidant activity in DPPH (65.85 ± 2.64 µmol TE/g)) and ABTS radical scavenging assays (295.81 µmol TE/g). F2 fraction with 86.3 ± 0.48 had the ability to inhibit the ACE enzyme. The F3 and F1 fractions had statistically the highest inhibition rate (49.37 ± 0.12%. and 79.19 ± 1.13%) in alpha-glucosidase and alpha amylase, respectively. The F1, F2 fractions hydrolysate had an inhibitory effect on
Escherichia coli
,
Staphylococcus aureus
,
Listeria monocytogenes
and
Bacillus cereus
. Functional properties of hydrolysates with increasing molecular weight, increased significantly. The presence of high levels (p ≤ 0.05) of amino acids with hydroxyl groups, hydrophobic and positive charged in fractions had critical role on biological and technological activity. These findings confirmed the efficiency of gluten hydrolysates with low molecular weight (F1 < 3 kDa) on biofunctionality such as scavenging radical activity, ACE inhibitory, antidiabetic and antibacterial activity could be beneficial from health and technological perspectives.
In this study,
Biarum bovei
extract was used to produce bioactive peptides from wheat gluten protein and the biological and functional properties of the hydrolysates were determinated. The results showed that
Biarum bovei
extract has its highest protease activity (7.3 U/mg protein) at 45 °C and pH 5. Based on electrophoresis analysis, the molecular weight of hydrolysate was < 10 kDa. F1 fraction had the highest antioxidant activity in DPPH (65.85 ± 2.64 µmol TE/g)) and ABTS radical scavenging assays (295.81 µmol TE/g). F2 fraction with 86.3 ± 0.48 had the ability to inhibit the ACE enzyme. The F3 and F1 fractions had statistically the highest inhibition rate (49.37 ± 0.12%. and 79.19 ± 1.13%) in alpha-glucosidase and alpha amylase, respectively. The F1, F2 fractions hydrolysate had an inhibitory effect on
Escherichia coli
,
Staphylococcus aureus
,
Listeria monocytogenes
and
Bacillus cereus
. Functional properties of hydrolysates with increasing molecular weight, increased significantly. The presence of high levels (p ≤ 0.05) of amino acids with hydroxyl groups, hydrophobic and positive charged in fractions had critical role on biological and technological activity. These findings confirmed the efficiency of gluten hydrolysates with low molecular weight (F1 < 3 kDa) on biofunctionality such as scavenging radical activity, ACE inhibitory, antidiabetic and antibacterial activity could be beneficial from health and technological perspectives.
“…In subsequent work, Jayawardana et al. investigated the effect of actinidin on the hydrolysis of gluten proteins and digestion‐resistant gluten peptides (synthetic 33‐mer peptide and pentapeptide epitopes) under static simulated gastrointestinal tract conditions (37 °C, pH 4) [143] . The results indicated that actinidin efficiently hydrolyzed gluten protein and resistant peptide bonds adjacent to proline residues in the 33‐mer peptide.…”
An updated review of emerging plant proteases with potential biotechnological application is presented. Plant proteases show comparable or even greater performance than animal or microbial proteases for by‐product valorization through hydrolysis for, for example, cheese whey, bird feathers, collagen, keratinous materials, gelatin, fish protein, and soy protein. Active biopeptides can be obtained as high added value products, which have shown numerous beneficial effects on human health. Plant proteases can also be used for wastewater treatment. The production of new plant proteases is encouraged for the following advantages: low cost of isolation using simple procedures, remarkable stability over a wide range of operating conditions (temperature, pH, salinity, and organic solvents), substantial affinity to a broad variety of substrates, and possibility of immobilization. Vegetable proteases have enormous application potential for the valorization of industrial waste and its conversion into products with high added value through low‐cost processes.
“…O glúten é constituído pela junção de outras duas proteínas: a glutelina e a gliadina, a rede formada pelas ligações de dissulfeto e caso o número dessas ligações for superior ao ideal ocorre uma dificuldade da manipulação da massa devido à alta rigidez. Uma alternativa para a solução desse problema é o emprego de proteases durante a fermentação da massa, onde as enzimas irão hidrolisar as ligações peptídicas do glúten, dando mais maciez e menos densidade a massa o que facilita seu manuseio e melhora sua aparência (JAYAWARDANA et al, 2021). A liberação dos grupos carboxila (COOH) e amina (NH2) pelas hidrólises realizadas nas extremidades C-e N-terminal acaba agregando ao sabor da massa a partir do momento em que tais compostos irão reagir com açúcar presente no meio, um efeito resultante da Reação de Maillard, onde sob calor os aminoácidos e o açúcar interagem dando cor e sabor a massa (FRANCISQUINI et al, 2017).…”
Enzimas são proteínas capazes de acelerar reações químicas e podem ser organizadas em seis classes de acordo com seu sítio ativo. Na Classe 3 estão as proteases, enzimas que atuam na hidrólise de ligações peptídicas e indispensáveis na coagulação, digestão de alimentos e até mesmo o melhoramento de produtos industrializados, como em detergentes, medicamentos e couro por exemplo. Por agir em muitas reações, as proteases se tornam uma grande aliada das indústrias de alimentos que utilizam essas enzimas para otimizarem seus produtos, modificando seu sabor, cor, forma, textura ou até mesmo a funcionalidade nutricional. O objetivo desta revisão é descrever características das proteases e o modo como elas são aplicadas em alguns ramos da indústria de alimentos. No setor de carnes as proteases são frequentemente utilizadas no amaciamento de carnes, sua ação de ocorre na degradação de proteínas presentes em todo o sistema conjuntivo. Autores afirmaram a eficiência de proteases de origem vegetal sobre as miofibrilas e o sarcômero carne de frango e de bacteriana de carne bovina. Para a produção de queijos as proteases são peças fundamentais na etapa de coagulação do leite para que ocorra normalmente o processo de fabricação. Na panificação o uso de proteases é bastante voltado para a degradação do glúten proteína que concede dureza a massa, foi constatado que seu uso aumenta a viscosidade da massa, diminui a dureza, melhora a textura e o sabor do produto. Já na indústria cervejeira as enzimas com atividade proteolítica são utilizadas para deixar o produto menos turvo, ou seja, na clarificação, na maturação do sabor e até mesmo na quantidade de espumas formadas pela bebida. Pesquisadores também testaram o uso de proteases na gradação do glúten presente na cerveja e constataram que a enzima foi capaz de diminuir o teor de glúten. Os dados observados demonstram que as proteases são bastante eficazes quando aplicadas em alimentos, suas propriedades podem agir em vários aspectos do produto levando a inovações, mudanças, melhoramentos e agregação de valores. Palavras-chave: Peptidases, biotecnologia, indústrias de alimentos e bebidas.
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