The value of DNA analysis for antigens of the Kell and Kx blood group systems

Lee, Soohee

doi:10.1111/j.1537-2995.2007.01308.x

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“…O fenótipo K null (ausência da glicoproteína Kell nos eritrócitos) não está associado a alterações morfológicas ou alguma patologia. 29,30 A ausência da proteína XK é chamada de fenótipo McLeod, caracterizado pela associação de acantocitose, distrofia muscular (forma tardia) e cardiopatia. Podem ainda acompanhar o quadro alterações neurológicas que têm como manifestação inicial arreflexia e movimentos coreiformes.…”

unclassified

Funções biológicas dos antígenos eritrocitários

Bonifácio¹,

Novaretti

2009

Rev. Bras. Hematol. Hemoter.

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IntroduçãoOs antígenos de grupos sanguíneos eritrocitários são estruturas macromoleculares localizados na superfície extracelular da membrana dos eritrócitos podendo ser de natureza carboidrato, proteína ou glicoproteína.1 Nos últimos anos, com o avanço dos estudos moleculares, dos 29 sistemas de grupos sanguíneos reconhecidos pela Sociedade Internacional de Transfusão Sanguínea, 2 os genes codificadores de 28 sistemas foram clonados e sequenciados. 3,4 Até o momento, 989 alelos de 39 genes de grupos sanguíneos foram identificados, 5 o que tem desvendado aspectos sobre a funcionalidade e importância da expressão das proteínas que carregam antígenos na membrana eritrocitária. Esta revisão tem como foco mostrar as funções bioló-gicas potenciais e os aspectos funcionais dos antígenos eritrocitários, que, didaticamente, podem ser classificados em: proteínas estruturais, transporte, receptores/moléculas de adesão, enzimática, complemento, proteínas regulatórias e outras, sendo que um antígeno eritrocitário pode apresentar mais que uma função. (Tabela 1 e Figura 1) Função EstruturalO representante desse grupo é o sistema de grupo sanguíneo Gerbich cujos antígenos estão expressos nas glicoproteínas de membrana tipo I, glicoforinas C e D (GPC e GPD). Ambas são altamente glicosiladas contribuindo para 6 O domínio citoplasmático de GPC/D interage com a proteína 4.1R e com a fosfoproteína 55 constituindo o maior sítio de ligação da base espectrina-actina no complexo de junções da membrana do esqueleto desempenhando função importante na estrutura eritrocitária, na manutenção da forma celular e na estabilidade mecânica da membrana.7 A ausência de ambas as proteínas leva ao raro fenótipo Leach (Ge-2,-3,-4), caracterizado pela estabilidade mecânica reduzida, distorção na forma discóide dos eritrócitos e níveis variados de eliptocitose. 8Além dos eritrócitos, as GPC e GPD estão expressas em fígado fetal, endotélio renal, cerebelo e íleo, porém em menores quantidades e com diferentes níveis de glicosilação; sugere-se que nesses tecidos desempenham funções análogas ao já descrito para linhagem eritróide.A glicoforina C também tem função de receptor (ver em receptor D). Função estrutural e transporte Sistema de Grupo Sanguíneo DiegoOs antígenos do sistema de grupo sanguíneo Diego estão localizados na banda 3, a principal e a mais abundante proteí-na integral na membrana dos eritrócitos com 10 6 cópias por célula. Os resíduos 1-403 da proteína banda 3 formam o domínio citoplasmático N-terminal, que funciona como um ponto de ancoragem para o citoesqueleto da membrana através de interações com as proteínas de membrana periféricas anquirina, 4.1R e 4.2, sendo esta a principal função deste domí-nio.10 Serve também como sítio de ligação para enzimas glicolíticas como gliceraldeído-3-fosfato dehidrogenase, fosfofrutoquinase e aldose, bem como para hemoglobina, catalase e hemicrones. 11Os resíduos 509-911 da banda 3 são responsáveis pelo domínio citoplasmático C-terminal, que atravessa a membrana de 12 a 14 vezes, gerando seis a sete alç...

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Funções biológicas dos antígenos eritrocitários

Bonifácio¹,

Novaretti

2009

Rev. Bras. Hematol. Hemoter.

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“…Multiple genetic loci are involved and include mutations in chorein (VPS13A) in ChAc, XK (XK) in MLS, junctophilin-3 (JPH3) in HDL2, and pantothenate kinase 2 (PANK2) in PKAN. [19][20][21] Most NA mutations are private, that is, each kindred has a unique mutation, making mutation detection difficult, and several of the NA genes are very large, making traditional Sanger sequencing cumbersome. Walker and colleagues used exome sequencing to identify compound heterozygous mutations of the VPS13A gene in 2 NA patients, allowing precise genetic diagnosis and providing information for genetic counseling of affected patients and their family members.…”

Section: Disease Diagnosismentioning

confidence: 99%

Applications of high-throughput DNA sequencing to benign hematology

Sankaran

Gallagher

2013

Blood

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The development of novel technologies for high-throughput DNA sequencing is having a major impact on our ability to measure and define normal and pathologic variation in humans. This review discusses advances in DNA sequencing that have been applied to benign hematologic disorders, including those affecting the red blood cell, the neutrophil, and other white blood cell lineages. Relevant examples of how these approaches have been used for disease diagnosis, gene discovery, and studying complex traits are provided. High-throughput DNA sequencing technology holds significant promise for impacting clinical care. This includes development of improved disease detection and diagnosis, better understanding of disease progression and stratification of risk of disease-specific complications, and development of improved therapeutic strategies, particularly patient-specific pharmacogenomics-based therapy, with monitoring of therapy by genomic biomarkers.

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“…Prominent examples are KEL1, which is present in 9% of Caucasians and 2% of people of African descent, and KEL6, which is expressed in 19.5% of people with African descent and less than 0.01% of Caucasians. KEL3 antigen is found in 2.3% in Caucasians and is rare among people of African descent; KEL10 is observed in Finns (2.6%) and Japanese (0.46%), and KEL31 has only been reported in Japanese (1.5%) [2,8,9,10,11]. …”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

“…At present 35 KEL antigens are known, which may be classified into six antithetical sets of high- and low-prevalence antigens: KEL1 (K) and KEL2 (k); KEL3 (Kpa), KEL4 (Kpb) and KEL21 (Kpc); KEL6 (Jsa) and KEL7 (Jsb); KEL11 (Côté) and KEL17 (Wka); KEL14 (Scan) and KEL24 (Cls); and KEL31 (KYO) and KEL38 (KYOR). In addition, there are 22 independently expressed antigens, four with low prevalence: KEL10 (Ula), KEL23 (Centauro), KEL25 (VLAN), KEL28 (VONG); and 18 high-prevalence: KEL5 (Ku), KEL12 (Boc), KEL13 (SGRO), KEL16 (k-like), KEL18, KEL19, KEL20 (Km), KEL22 (Ikar), KEL26 (TOU), KEL27 (RAZ), KEL29 (KALT), KEL30 (KTIM), KEL32 (KUCI), KEL33(KANT), KEL34 (KASH), KEL35 (KELP), KEL36 (KETI), KEL37 (KHUL) [2,5,6,7]. The low-prevalence antigens reflect single-nucleotidepolymorphisms (SNPs) in the KEL exons, and some of them show ethnic or racial specificity.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

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Molecular Basis of KELnull Phenotype in Brazilians

Boturão‐Neto

Yamamoto

Chiba

et al. 2014

Transfus Med Hemother

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Background: KELnull (K₀) persons can produce clinically significant anti-KEL5 antibody after transfusion and/or pregnancy, requiring K₀ blood transfusion when indicated. 37 K₀ alleles have been reported in studies over different populations, but none in Amerindian-Caucasian descendants from South America. The aim of this study was to identify the molecular basis of K₀ phenotype in Brazilians. Methods: We investigated three K₀ samples from different Brazilian blood banks (Recife, Manaus, and Vila Velha) in women with anti-KEL5. KEL antigen typing was performed by serologic techniques, and the K₀ status was confirmed by flow cytometry. PCR-RFLP and DNA sequencing of the KEL coding and exon-intron regions were also performed. Results: RBCs of the 3 patients were phenotyped as KEL:-1,-2,-3,-4,-7. The 3 patients had the same KEL*02/02 genotype and were negative for KEL*02.03 and KEL*02.06 alleles. The Recife K₀ patient was homozygous for IVS16 + 1g>a mutation(KEL*02N.31 allele). The flow cytometry with anti-KEL1, anti-KEL2, anti-KEL3, anti-KEL4, and anti-CD238 confirmed the K₀ phenotype. In addition, we found the c.1042C>T mutation (KEL*02N.04 allele) in both the Manaus K₀ and the Vila Velha K₀ patients. Conclusion: This report represents the first study of K₀ molecular basis performed in Amerindian-Caucasian descendants from South America.

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The value of DNA analysis for antigens of the Kell and Kx blood group systems

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Funções biológicas dos antígenos eritrocitários

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Molecular Basis of KELnull Phenotype in Brazilians

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