l'origine, les phospholipases A 2 (PLA 2) ont été identifiées comme des enzymes particulièrement abondantes dans les venins de serpents et le suc pancréatique où elles jouent un rôle digestif évident, doublé d'un rôle toxique dans le premier cas. Mais l'intérêt biologique de ces enzymes repose aussi sur leur implication directe dans la régulation de la biosynthèse de médiateurs lipidiques, tels que les multiples dérivés de l'acide arachido-nique et le facteur activant les plaquettes ou PAF-acéther (figure 1, voir aussi [1]). Cependant, pendant près de vingt ans, les études sur le sujet se sont cantonnées à des investigations métaboliques, le plus souvent sur cellules isolées, qui ont donné lieu à diverses hypothèses et à des données assez grossières de pharmacologie cellulaire. Comme prévu, ce domaine a fait un bond en avant à partir de l'isolement de PLA 2 cellulaires, rapidement suivi du clonage des ADNc correspondants. Mais les progrès ain-ADRESSE