Die Fettbindekapazitat (FBC) gilt als wichtige funktionelle Eigenschaft von Proteinen. Sie wird von vielen Autoren [4, 11,9, 121 als ein MaD der an der Oberflache wirksamen lipophilen Eigenschaften des Proteins angesehen, wobei Korrelationsbeziehungen zu den Proteineigenschaften Loslichkeit und Hydrophobie von NAKAI u. a. [7, 81 vorliegen. Andererseits ist verstandlich, daB eine dlbindung eines trockenen Proteinpulvers von der Beschaffenheit dieses Pulvers abhangig sein wird. So konnten WANG u. a. [12] einen Korrelationskoefizienten von -0,95 zwischen der FBC und der Schiittdichte eines Proteinpulvers nachweisen. Mehrere Autoren [l, 5, 6 , 101 bestatigten diesen engen Zusammenhang. Bei den bekannten Makromethoden zur Bestimmung der FBC wird das Protein mit iiberschiissigem 8 1 gut vermischt und die Menge des gebundenen 61s nach dem Zentrifugieren entweder aus dem Volumen des abgegossenen 01s ode!. aus der Gewichtszunahme des Proteins ermittelt. Dabei variieren die Verfahren hinsichtlich Protein-und Olmenge,' Ruhrintensitat und Zentrifugierbedingungen, ohne daD das Ergebnis dadurch wesentlich beeinfluDt wird. Eine obertragung des bewahrten Makro-Verfahrens von LIN u. a. [4] auf kleine Proteinmengen ist nach unseren Erfahrungen nur bei Berucksichtigung eines Blindwertes (das am GefaB anhaftende 01 betreffend) bis zu einer Proteineinwaage von 250 mg moglich. Das von VOUTSINAS u. a. [l I] beschriebene Mikroverfahren zur Bestimmung der FBC beruht auf einer Trubungsmessung der Fettemulsion nach einer sorgfaltigen Auswaschung des nur physikalisch anhaftenden 01s. Das Verfahren erfordert eine Auflosung des Proteins mit einem stark sauren AufschluRmedium. Unsere (Jntersuchungen ergaben, da13 dieser AufschluD bei einer Reihe, speziell pflanzlicher Proteine keine klaren Losungen lieferte, das Ergebnis folglich positiv falsch beeinfluht wurde. Das hier vorgestelhe neue und einfache Mikroverfahren zur Bestimmung der FBC erfordert einen Proteineinsatz von ca. 50 mg. Die Hauptmenge des freien anhaftenden 81s wird aus dem Protein-61-Gemisch ab-gepreBt und aus dem gepreDten Riickstand das gebundene 81 mit Chloroform extrahiert. Beschreibung der MethodeCa. 50 mg Protein werden im Zentrifugenglas rnit 3 ml Speiseol 1 min bei 1000 U/min (LKR 2 von Labortechnik I1menau;DDR) geruhrt und anschlieDend I 5 min bei 4000 g zentrifugiert. Das 6 1 wird abgegossen und das Rohrchen auf Zellstoff 10 min umgestiirzt stehengelassen. Danach wird der Bodensatz herausgeschabt udd das anhaftende 81 zwischen 2 Stiicken Chromatographiepapier FN4 (VEB Spezialpapierfabrik Niederschlag, DDR) und zwei Glasplatten mit 500 g belastet 10 min abgepreDt. Eine genau eingewogene Probe dieses gepreDten Materials (20-40 mg) wird in einer 10 GCFritte bekannten Gewichts mit insgesamt 5 ml Chloroform erst etwas iiberschichtet und dann tropfenweise durchspiilt ; danach wird kurz abgesaugt. Nach 30min. Stehen wird die fettfreie Proteinmenge gewogen und so die gebundene 8lmenge ermittelt. (m, -m,) ' 100 ea, . (mgm,) FBC = -'lo FBC = m1/100 g Protein mo = Masse der Fritt...