Nowadays West Germany produces 50 million cubic metres of liquid sludge per year. This tendency is still on the increase, whereas traditional means of utilisation, such as in agriculture, show a sharp decline. For this reason, about 60 - 70 % of the sludge has to be deposited at waste tips with a limited capacity. Therefore it is highly desirable to reduce the sludge volume as much as possible. By enzymatic hydrolsis it is possible to modify the hydrophilic, water-retaining organic compounds of the sludge in order to reduce its water content. Enzymes improve mechanical dewatering in common belt-type filter presses or decanters in combination with flocculation by means of special flocculating aids.

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Zusammenfassung: Aus einem Enzymrohextrakt von Claviceps paspali Pb 156 konnten mit Hilfe der DEAE-Cellulose-Chromatographie zwei Fraktionen mit Chorismat-Mutaseaktivität gewonnen werden. Aus dem Enzymextrakt von Claviceps SD 58 ließ sich entsprechend nur ein Enzym nachweisen. Die Hauptfraktion aus Pb 156 wird durch L-Phenylalanin und L-Tyrosin gehemmt und durch L-Tryptophan aktiviert. Die andere Fraktion zeigt nur den Aktivierungseffekt durch L-Tryptophan. Die Chorismat-Mutase aus Claviceps SD 58 läßt sich durch L-Phenylalanin und L-Tyrosin hemmen und durch L-Tryptophan aktivieren. Die Hemrnbarkeit geht beim Stehenlassen leicht verloren. Es gelang nicht, die Hauptfraktion mit Chorismat-Mutaseaktivität aus Pb 156 in vitro in die "nicht hemmbare" Fraktion umzuwandeln. Die Substratsättigungskurven der drei Chorismat-Mutasen verlaufen sigmoid. Die Steigung der Geraden im HiLL-Diagramm beträgt jeweils m = 2,0. Durch Summary: Chorismate mutase from Claviceps, I: Properties of chorismate mutase from different strains of Claciveps: Two fractions containing chorismate mutase activity were obtained from a crude enzym extract of Claviceps paspali Pb 156 by chromatography on DEAE cellulose. Only one enzyme could be demonstrated under the same conditions in Claviceps SD 58. The main fractionL-Tryptophan (ab 10~ ) erhält man hyperbolische Substratsättigungskurven. Die Steigung der HILL-Geraden wird m = 1. L-Phenylalanin und L-Tyrosin erhöhen die Steigung der HiLL-Geraden auf 772 = 2,6. Die Hemm-und Aktivatorkurven verlaufen sigmoid. Die Analyse dieser Kurven durch die HiLL-Beziehung ergibt m = 1,3 für L-Tryptophan, m = 1,0-1,2 für L-Phenylalanin und m = 1,1 -1,3 für L-Tyrosin. Die Effektoren haben keinen Einfluß auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit V. Die pH-Abhängigkeit der Aktivität mit und ohne Effektoren wurde bestimmt. Die Molekulargewichtsbestimmung durch Sephadexgelchromatographie ergab für die Pb-156-Hauptfraktion 55 000, für die "nicht hemmbare" Fraktion 59000 und für SD 58 60000. Durch Elektrofokussierung wurden die isoelektrischen Punkte zu 5,4 (Pb-156-Hauptfraktion), 6,1 ("nicht hemmbare" Fraktion) und 5,0 (SD 58) bestimmt.from Pb 156 was inhibited by L-phenylalanine and L-tyrosine, and activated by L-tryptophan. The other fraction only showed the activation by Ltryptophan. The chorismate mutase from Claviceps SD 58 was inhibited by L-phenylalanine and by L-tyrosine, and activated by L-tryptophan. The inhibitory effect is easily lost on standing. Attempts to convert the main fraction with chorismate mutase

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