The solid-state structure of the amino acid phenylalanine (Phe) offers a potential key to understanding the behavior of a large class of important aromatic compounds. Obtaining good single crystals is, however, notoriously difficult. The structure of the common polymorph of Phe, form I, was first reported by Weissbuch et al. (as D-Phe) in 1990, but the correctness of the published C2 unit cell with two disordered molecules in the asymmetric unit was later questioned and other space groups suggested. The identity of form I of L-Phe is here established to be P21 with Z'=4, based on data from a well-diffracting single crystal grown from an acetic acid solution of the amino acid. A second new polymorph, form IV, together with the two recently described forms II and III provide unprecedented information on the structural complexity of this essential amino acid. It is furthermore documented that the racemate, dl-Phe, does not grow proper single crystals.

Die Festkçrperstruktur der Aminosäure Phenylalanin (Phe) bietet einen mçglichen Schlüssel, um das Verhalten einer großen Klasse von wichtigen aromatischen Verbindungen zu verstehen. Gute Einkristalle zu erhalten ist bekanntermaßen dennoch schwierig. Die Struktur des üblichen Polymorphs von Phe, Form I, wurde zuerst von Weiss et al. (als d-Phe) im Jahr 1990 beschrieben. Die Richtigkeit der verçffentlichten C2-Elementarzelle mit zwei fehlgeordneten Molekülen in der asymmetrischen Einheit wurde jedoch später hinterfragt. Hier wird gezeigt, dass die Identität der Form I von l-Phe P21 mit Z' = 4 ist, basierend auf Daten aus einem gut beugenden Einkristall, der aus einer essigsauren Lçsung der Aminosäure gezüchtet wurde. Ein zweiter neuer Polymorph, Form IV, bietet zusammen mit den beiden kürzlich beschriebenen Formen II und III präzedenzlose Informationen über die strukturelle Komplexität dieser essenziellen Aminosäure. Es ist weiterhin dokumentiert, dass das Racemat dl-Phe nicht in ordnungsgemäßen Einkristallen wächst. Phenylalanin, Phe, ist eine Biosynthesevorstufe von Tyrosin, Signalmolekülen wie Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin sowie dem Hautpigment Melanin. Die Unfähigkeit, Phe zu metabolisieren, ist mit der Erbkrankheit Phenylketonurie (PKU) verbunden. Phe macht ungefähr 4 % der Aminosäurereste in Proteinen aus und ist an stabilisierenden Aren-Aren-Wechselwirkungen beteiligt, wird aber auch mit der Bildung von Amyloidose in Zusammenhang gebracht. [1] Die Kristallisation von Phe ist nicht trivial; Khawas [2] stellte fest, dass "[it] could not be obtained as good single crystals by the ordinary methods of crystallization" -eine Erfahrung, die auch zahlreiche andere Forscher gemacht haben. Normalerweise wird keine Diffraktion jenseits von 1.0 beobachtet, und der Kleinwinkelbereich ist schlecht aufgelçst und schwer zuzuordnen. Die erste Einkristallrçntgenstruktur von Phe, das als d-Enantiomer kristallisiert wurde, ist als Teil einer Publikation über orientierte Kristallisation an der Phasengrenze zwischen Luft und Lçsung von Weissbuch et al. [3] [Cambridge Structural Database (CSD) [4] refcode SIMPEJ] verçffentlicht