Erfahrungen mit der intravenösen Injektion von Gammaglobulinen Das menschliche Gammaglobulin hat sich nach seiner Einführung bei der Prophylaxe und Therapie von Infektionskrankheiten gut bewährt. Während zunächst mehr die Prophylaxe von Viruskrankheiten, insbesondere von Masern, Poliomyelitis und Hepatitis im Vordergrund der Inclikationen stand, ergaben sich nach Kenntnis des Antikörpermangelsyndroms (l-4) weitere Anwendungsmöglichkeiten. Dieses Arbeitsgebiet wurde hauptsächlich von Barandun (5) und Mitarbeitern bearbeitet. In den einschlägigen Publikationen wird darauf hingewiesen, daß zur erfolgreichen Therapie schwerer Allgemeininfektionen, die durch Diplococcus pneumoniae, Streptokokken, Staphylokokken, Hämophilus influeazae, Sproßpilze (Hefe, Soor), Escherichia cou, Proteus vulgaris, Pseudomonas aeruginosa sowie weitere Enterobakterien verursacht werden, relativ große Mengen Gammaglobulin benötigt werden. Da jedoch der intramuskulären Verabreichung

Die auf Grund ihres elektrophoretischen Verhaltens als a-Globuline bezeidineten lipoidarmen Proteine des mensdilichen Serums sind nach vorliegenden Untersuchungen sämtlich Glykoproteine mit einem hohen Gehalt an gebundenem Gesamtkohlenhydrat (Hexosen, Hexosamin, Neuraminsäure). Außer den bereits bekannten a1-Globulinen konnten durch noch nidit abgeschlossene Fraktionierungsarbeiten, beruhend auf der Kombination von Fällungs- und Adsorptionsverfahren unter gelegentlicher Einschaltung der Zonenelektrophorese, drei a1-Glykoproteine mit verschiedener Teilchengröße, aber entsprechender Löslichkeit in zwei Fraktionen isoliert werden. Sie zeigen verwandte Immunspezifität. An a2-Globulinen wurden zwei leichter fällbare Glykoproteine mit ebenfalls unterschiedlichen Mol.-Gew. in einer immunologisch von den a1-Globulinen differenzierbaren Fraktion abgeschieden. Die hochmolekulare Komponente S20 = 20 der bisher zu den β1-Globulinen gezählten lipoidarmen Euglobuline erwies sich nach der Isolierung in hochgereinigter Form als ein a2-Glykoprotein mit „eigener immunchemischer Spezifität und mit Asparaginsäure und Alanin als N-endständige Aminosäuren. (Bei dem gut kristallisierenden, metall-bindenden β1-Globulin wurde Valin als einzige N-endständige Aminosäure ermittelt.) Die Agar-Diffusionsmethode erwies sich als eine sehr empfindliche immunchemische Methode zur Charakterisierung des Reinheitsgrades von Plasmaproteinen.

No abstract

No abstract

Aus dem menschlichen Serum konnten die γ-Makroglobuline mit der Sedimentationskonstanten S= 19 und S=ca. 30 — 150 isoliert und in Anteile, die vorzugsweise S= 19 und solche, die in der Hauptsache S=30 — 150 enthalten, aufgetrennt werden. Diese Fraktionen wurden in ihren physikalischen, chemischen und immunchemischen Eigenschaften charakterisiert. Es wurde gefunden, daß die Fraktion mit der Sedimentationskonstanten S = ca. 30 —150 normalerweise im Serum mit etwa 0,7% vorkommt und, wie die γ-Makroglobulin-Fraktion S= 19, Antikörper vorwiegend gegen Kohlenhydrat-Antigene enthält. Zwischen der γ1-Makroglobulin-Fraktion und der höchstmolekularen γ-Globulinfraktion bestehen, wie die physikalisch-chemischen und immunchemischen Befunde zeigen, enge Beziehungen. Beide γ-Globulinfraktionen beeinflussen in besonders starkem Maße das Komplementsystem. Das Dissoziations-Verhalten der Makroglobulin-Fraktionen wurde verglichen mit dem von Makroglobulinen vom Typ Waldenström.