No abstract

The chlorophyll-protein complexes of the yellow alga Synura petersenii (Chrysophyceae) and the yellow-green alga Tribonema aequale (Xanthophyceae) were studied. The sodiumdodecylsulfate/sodiumdesoxycholate solubilized photosynthetic membranes of these species yielded three distinct pigment-protein complexes and a non-proteinuous zone of free pigments, when subjected to SDS polyacrylamid gel electrophoresis. The slowest migrating protein was identical to complex I (CP I), the P-700 chlorophyll a-protein, which possessed 60 chlorophyll a molecules per reaction center in Tribonema and 108 in Synura. The zone of intermediate mobility contained chlorophyll a and carotenoids. The absorption spectrum of this complex was very similar to the chlorophyll a-protein of photosystem II (CP a), which is known from green plants. The fastest migrating pigment protein zone was identified as a light-harvesting chlorophyll-protein complex. In Synura this protein was characterized by the content of chlorophyll c and of fucoxanthin. Therefore this complex will be named as LH Chl a/c-fucocanthin protein. In addition to the separation of the chlorophyll-protein complexes the cellular contents of P-700, cytochrome f (bound cytochrome) and cytochrome c-553 (soluble cytochrome) were measured. The stoichiometry of cytochrome f: cytochrome c-553:P-700 was found to be 1:4:2.4 in Tribonema and 1:6:3.4 in Synurá.

Labelling of Chlamydomonas reinhardtii cells with [(35)S] methionine led to the detection of a 64-kDa polypeptide which is synthesized according to a circadian rhythm. The change in synthesis rate could be demonstrated to exist under constant dim-light conditions as well as in darkness. Maximum synthesis of the 64-kDa polypeptide occurred at about 10 h after onset of constant conditions, and the period length of its oscillation was about 29 h. The 64-kDa polypeptide was synthesized on 80S ribosomes as shown by experiments in which cycloheximide and chloramphenicol were supplied to the cultures. Peptide-microsequence analysis yielded an N-terminal sequence of 14 amino acids. No significant homology to any other known polypeptide could be demonstrated in searches of current databases. The possible role of the 64-kDa polypeptide and its relationship to the biological clock is discussed.

Abstract. The major light-harvesting complexes fromMantoniella squamata (Prasinophyceae) and from Chlorella fusca (Chlorophyceae) were analyzed with respect to polypeptide composition and pigmentation. It was found that the polypeptides of Mantoniella are smaller than those of Chlorella and bind twice the amount of pigment. We assume that the amount of pigment per polypeptide is of ecological as well as of taxonomical importance.

Die Lichtsammelkomplexe der verschiedenen Algenstamme Phylogenetische Vielfalt eukaryotischer Photosyntheseapparate 1 In der klassischen Algensystematik ist das Pigmentmuster ein wesentliches taxonomisches Kriterium. Danach kann man drei groOe phylogenetische Entwicklungslinien erkennen (Abbildung I), die sich durch besondere, zusatzliche akzessorische Pigmente unterscheiden: (a) Die Grunalgenlinie besitzt Chlorophyll b und das Carotinoid Lutein. (b) Die Braunalgenlinie besitzt Chlorophyll c und das Carotinoid Fucoxanthin. (c) Die Rotalgenlinie besitzt Phycobiliproteine. 138 Die klassische Algensystematik Eukaryotische Algen sind sowohl im SiiOwasser als auch im marinen Lebensraum die wichtigsten Primarproduzenten. Wie bei allen grunen photoautotrophen Pflanzen ist auch bei ihnen der Ort der Photosynthese der Chloroplast, der bei den einzelnen Algenklassen jedoch verschiedene Farben annehmen kann. Er wird dann zuweilen bei den Rotalgen als Rhodoplast, bei den Braunalgen als Phaeoplast und bei den Grunalgen als Chloroplast bezeichnet. Die Farbe der Plastiden wird fast ausschliei3lich durch die Photosynthesepigmente (Chlorophylle, Carotinoide, Phycobiliproteine") bestimmt. "Siehe BIUZ 14 (1984) S. 56 Diese Algeneinteilung aufgrund der Farbe geht schon auf Donati und Grisellini im 18. Jahrhundert zuruck und fand zunachst eine breite experimentelle Bestatigung. In Abbildung 2a sind die Absorptionsspektren von Algenthalli der drei genannten Entwicklungslinien nebeneinandergestellt. Es fallt dabei auf, daO die Grunalgen eine deutlich ausgepragte Grunlucke aufweisen, die bei den Rotalgen durch die Phycoerythrine genannten Phycobiliproteine und bei den Braunalgen durch das Fucoxanthin mehr oder weniger geschlossen wird. Schon lange haben aufmerksame Wattwanderer beobachtet, dail Grunalgen im oberen Gezeitengurtel dominieren, Braunalgen im Eulithoral vorherrschen und die Rotalgen in die tiefsten Wasserschichten vordringen konnen. Vergleicht man die spektrale Verteilung des Lichts in unterschiedlichen Wassertiefen (Abbildung 3) mit den drei Absorptionsspektren, so wird diese Beobachtung unmittelbar verstandlich. Grunalgen konnen mit ihren Pigmenten das in gro-Oere Wassertiefen noch eindringende grune Licht nicht mehr oder nur sehr schwach absorbieren. Es ist daher unmittelbar einsichtig, daR die Pflanzen der Rot-und Braunalgenlinie besonders Verbreitung in groOeren Wassertiefen der aquatischen Lebensraume gefunden haben. Die moderne elektronenmikroskopische Untersuchung der ultrastrukturellen Morphologie der Plastiden brachte anfangs eine weitere Biologie in unserer Zeit / 17. Jahrg. 1987 / Nr. J 0 VCH Verlagsgesellschafi mbH, 0-6940 Weinheim, 1987 0 0 4~-2 0~X / 8 7 / 0~1 0 -0 1 3 8 $ 02.50/0