Part of the solution: A PEG with a discrete triangular structure exhibits hydrophilicity/hydrophobicity switching upon increasing temperatures, and suppresses the thermal aggregation of lysozyme to retain nearly 80 % of the enzymatic activity. CD and NMR spectroscopic studies revealed that, with the structured PEG, the higher-order structures of lysozyme persist at high temperature, and the native conformation is recovered after cooling.

Teil der Lösung: Ein Polyethylenglycol (PEG) mit diskreter Dreieckstruktur wechselt bei Temperaturerhöhung von hydrophil nach hydrophob und verhindert die thermische Aggregation von Lysozym, das so nahezu 80 % seiner enzymatischen Aktivität behält. CD‐ und NMR‐spektroskopischen Studien zufolge bleiben in Gegenwart des strukturierten PEG die Lysozymstrukturen höherer Ordnung auch bei hohen Temperaturen erhalten, und nach dem Abkühlen liegt wieder die native Konformation vor.

No abstract

Dreiecke aus Polyethylenglycol (PEG) wechseln bei niedrigerer Temperatur zwischen Hydrophilie und Hydrophobie als entsprechendes lineares PEG. In der Zuschrift auf berichten T. Muraoka, K. Kinbara et al. über solche PEG‐Dreiecke, die dafür sorgen, dass Lysozym seine hoch geordnete Struktur bei hohen Temperaturen beibehält, und die thermische Aggregation effizient unterbinden.

Poly(ethylene glycol) (PEG) with a discrete triangular structure exhibits hydrophilicity/hydrophobicity switching at a lower temperature than the corresponding linear PEG. In their Communication on , T. Muraoka, K. Kinbara, and co‐workers report that such a triangular PEG analogue helps lysozyme preserve the higher order structure at high temperatures and efficiently suppresses its thermal aggregation.