-La gélification thermique de la~-Iactoglobuline (P-Lg) a été étudiée par des mesures rhéologiques en régime dynamique en fonction du pH (3,0 à 9,0-10,0), de la concentration en sels minéraux (NaCI, CaCI 2) et de la présence d'a-lactalbumine (a-La), de caséinomacropêptide (CMP) ou de sérum albumine bovine (SAS). La température (Tm) à partir de laquelle le module élastique (G') devient mesurable, diminue de 87,S à 77,S oC de pH 3,0 à 5,0; de pH 5,0 à 9,0, la Tm diminue de 77,S à 60 oC dans le cas de la solution non électrodialysée, alors que la solution électrodialysée ne gélifie pas à pH 7,0 et 8,0. À même force ionique (J.l), l'addition de CaCI 2 diminue la Tm de façon beaucoup plus efficace que la NaCI. La fermeté (G' à 95 OC) des gels de p-Lg présente une valeur maximale (G'max) de part et d'autre du pH isoélectrique de la p-Lg, et pour une J.l optimale (100 mmolll de NaCI ou 8,5 mmolll de CaCI 2 à pH 7,0). À pH 7,0, le niveau de G'max et la J.l correspondante sont 3-4 fois plus faibles dans le cas du CaCI 2 que dans celui du NaCI. Les gels de p-Lg présentent un aspect blanc et opaque dans une gamme de pH autour du pHi de la~-Lg d'autant plus large que la J.l est élevée. En dehors de ces pH, le caractère translucide des gels s'accentue. Les autres protéines du lactosérum exercent une influence non négligeable sur la gélification de la p-Lg (pH 4,0 et 8,0). La Tm d'une solution de p-Lg diminue en présence d'a-La ou de SAS; cette dernière, de même que le CMP, améliore la fermeté des gels de~-Lg. Enfin, le CMP présente d'intéressantes propriétés gélifiantes individuelles (15%) à pH 4,0 et environ 20 oC. p-Iactoglobuline 1 a-lactalbumine 1 sérum albumine bovine 1 caséinomacropeptide 1 gélification thermique 1 rhéologie dynamique Summary-Heat-induced gelation of p-Iactoglobulin. Influence of pH, ionic strength and presence of other whey proteins. Using dynamic rheological measurements, heat-induced gelation of fJ-lactoglobulin (fJ-Lg) was studied individually in different conditions (pH, mineraI salis) and in mixture with a-Iactalbumin (a-La), caseinomacropeptide (CMP) and bovine serum albumin (BSA). The temperature of the onset of gelation (Tm), defined as the temperature at which the. elastic modulus (GJ becomes measurable, decreased from 87.5 to 77.5 oC between pH 3.0 and 5.0; between pH 5.0 and 9.0, the Tm decreased continuously from 77.5 to 60 "C for the non-electrodialysed solution, whereas the electrodialysed solution did not gel at pH 7.0 and 8.0. For the same ionie strength (/1), the addition of CaCI 2 decreased the Tm more efficiently than did the NaCI. A maximum of firmness (G'max at 95 OC) of 10% fJ-Lg gels was obtained on both sides of the isoelectrical pH (pHi) of fJ-Lg, and for an optimal/1 (100 mmolll of NaCI or 8.5 mmolll of CaCI2 at pH 7.0). At neutral pH, the level of G'max and the corresponding /1 were 3-4-times lower for CaCI2 than for NaCI. The gels of fJ-Lg were white and opaque in a pH range around the pHi of fJ-Lg; the higher the /1, the wider the pH range. Beyond this pH region, the gels b...

Résumé -Le comportement rhéologique et la cinétique de gélification thermique d'un concentré de protéines de lactosérum (CPL) diafiltré et délipidé ont été étudiés à partir d'un viscosimètre à cylindres coaxiaux. Les caractéristiques rhéologiques des gels ont été estimées avec un rhéomètre à compression. Les solutions du CPL, contenant de 4 à 14% de protéines, à 25 oC et à pH 7, présen-tent un comportement newtonien pour des vitesses de cisaillement comprises entre 82 et 955 S-l.Le logarithme de la viscosité est une fonction linéaire de la concentration en protéines. L'énergie d'activation d'écoulement augmente linéairement avec la concentration en protéines, à partir de 6%, d'environ 13 kJ·mol-1 pour l'eau, à 20 kJ·mol-1 pour le CPL à 14% de protéines. A 60 oC, les solutions à pH 4 et à 10% de protéines présentent un comportement rhéofluidifiant en cours de gélifica-tion thermique. A 60 oC, l'augmentation de la viscosité est la plus rapide à pH 4 et 9, et, entre pH 5 et 7,5, les solutions ne gélifient pas. A 70 -c.ie CPL gélifie entre pH 3,5 et 9 et il existe une relation linéaire entre le logarithme de la vitesse de gélification et le pH (6 à 9). La contrainte de compression des gels n'évolue pas linéairement avec le taux de compression (0 à 22%). L'élasticité, estimée à partir du module d'Young apparent (E a ) calculé à un faible taux de compression (2%), augmente avec la concentration en protéines, la température et le temps de chauffage. A 10% de protéines, E a est le plus élevé à pH 4 (191 kPa) et 10 (154 kPa), et le plus faible à pH 5 (12 kPa) et 11 (24 kPa). La fermeté, calculée à partir de la contrainte à 22% de compression, est la plus élevée à pH 10 (> 18 kPa) et 8 (16 kPa), et la plus faible à pH 5 (3 kPa) et 4 (7 kPa). A pH 4, le gel est translucide et très fragile. Entre pH 5 et 9, il est blanc et opaque. A pH 11, il est le plus translucide.