Проведено порівняльний аналіз українських ізолятів (TMVch і TMVsh) та типового штаму (TMV U1) вірусу тютюнової мозаїки методом пептидного картуваннякапсидного білка, гідролізованого трипсином, з подальшим вивченням одержаних фрагментів з використанням гомо-та гетероспецифічних антисироваток. Результати пептидного картування показали відсутність значних відмінностей в пептидних картах досліджуваних білків, за винятком фракції 7, якої не виявлено в профілі елюції капсидного білка TMV U1. Внаслідок аналізу триптичних фракцій кожного капсидного білка за допомогою вірусспецифічних антисироваток знайдено деякі відмінності у реакції антисироваток з низкою фракцій. Встановлено амінокислотну послідовність пептиду з фракції 12 TMVch, яка повністю збігалася з поліпептидною послідовністю капсидного білка TMV UJ у позиціях 72-90, проте відмічено розбіжності в розпізнаванні цього фрагмента антисироват-KOMIL

Проанализированы первичная и вторичная структуры капсидных белков 23 карлавирусов расте ний. В результате анализа первичной структуры методом множественного выравнивания выделены семь мотивов, три из которых являются специфичными для капсидных белков карлавирусов. Анализ вторичной структуры этих белков на основе множественного сравнения выявил высокую степень консервативности этой структуры в коровой и С-кощевой областях, а также ее значительную вариабельность в N-концевой области. Предложена общая схема вторич ной структуры, характерная для капсидных белков карлавирусов растений.

The antigenic structure of two Ukrainian strains VI and U7 of Potato Virus M (PVM) was studied by using three mouse monoclonal antibodies (MAbs). Tryptic fragments of PVM coat protein (CP) 22 Glu-Lys 35 and 22 Gly-Lys 35 were found to be recognised by two MAbs, M6D5 and M9GL The amino acid substitution Glu-* Gly at the position 22 of PVM U7 coat protein did not affect antibody binding to both tryptic fragments and PVM CP. Mab M9G1 interfered with MAb M4C1 in dot immunobinding assay. Synthetic peptide P14, corresponding to tryptic fragment 22 Glu-Lys 35 , inhibited the interaction of MAb M6D5 with CP and peptide P14 more effectively than that of MAb M9GJ. The modification of the side chain positive charge of Lys 35 to negative one in tryptic peptides 22 Glu-Lys 35 and 22 Gly-Lys 35 using citraconic anhydride resulted in a twofold increase of the reaction of MAb M9G1 and slightly reduce the interaction of MAb M6D5 with both fragments. On the basis of these results, it was concluded that three PVM-specific epitopes are located at the N-terminal region and form original immunogenic site of PVM coat protein. MAbs M6D5 and M9GJ recognise sequentially overlapping epitopes and the common site for both epitopes is presented in the fragment 22 Glu/Gly-Lys 3S. MAbs M4C1 and M9G1 recognise either overlapping, or conformational approximated epitopes.

No abstract