A elaboração de filmes comestíveis requer uma macromolécula de origem biológica, como as proteínas, capaz de formar uma matriz coesa e contínua. As proteínas são biopolímeros formados por 20 tipos de monômeros (aminoácidos) diferentes, cuja estrutura é determinada pela composição e seqüência desses aminoácidos, e conseqüentemente, pelas interações inter e intramoleculares que podem ocorrer através dos resíduos das cadeias laterais polares e não polares [7]. Dessas características estruturais e a composição quí-mica do polímero dependem também, as propriedades funcionais das proteínas, incluindo as propriedades filmogênicas [8,20,26]. Essas propriedades podem ser modificadas em função do pH, tratamento térmico e de aditivos [15].O emprego de proteínas como matérias-primas de filmes comestíveis implica na disponibilidade das mesmas. De modo geral, a produção em escala industrial de proteínas de origem animal e vegetal não é comum no Brasil, com exceção, respectivamente, da gelatina e proteína de soja, que são produzidas por processos competitivos em relação aos países desenvolvidos, o qual se deve a grande escala de produção e ao baixo custo dessas proteínas.Observa-se na literatura, que as proteínas miofibrilares, particularmente as de peixe, vêm ganhando interesse na tecnologia de biofilmes. CUQ [7], trabalhando com sardinhas do Atlântico (Sardina pilchardus), constatou o potencial dessas proteínas ao produzir filmes com propriedades funcionais consideradas promissoras. Em seguida, vários estudos foram realizados com a finalidade de se caracterizar as propriedades funcionais de filmes de proteínas miofibrilares de peixes . A microestrutura do filme revelou uma estrutura pouco homogênea, porém coesa e densa e uma matriz protéica compacta e fina. Palavras-chave: biopolímeros; aminoácidos; eletroforese; biofilmes; microestrutura.
EXTRAÇÃO DE PROTEÍNAS MIOFIBRILARES DE CARNE
SUMMARY
EXTRACTION OF BOVINE MEAT MYOFIBRILLAR PROTEINS FOR ELABORATION EDIBLE FILMS.The use of meat myofibrillar proteins for edible film production involves initially the extraction of the macromolecule, since it is not commercially available. Thus, the objectives of this work were the extraction and characterization of bovine meat myofibrillar proteins, in laboratory scale, and the elaboration and characterization of the microstructure of these films. The myofibrillar proteins were extracted form the Semitendinosus bovine muscle, post rigor mortis, using a differential centrifugal technique in buffer solution, with different saline concentrations, modifying the Eisele and Brekke [13] method. The proteins were lyophilized (PML) and analyzed for protein, fat, mineral, ash and moisture content. The amino acid composition was determined by ionic exchange chromatography and the eletrophoretic profile was done using SDS-PAGE. Films having 1g of PML/100g of solution, 60g of glycerol/100g of proteins and pH maintained at 2.8 with acetic acid were used for the microstructure study using a scanning electronic microscope. The PML which presented 84.3% o...
