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In der I. und II. Mitteilung 2 konnten wir eine Reihe von Fakten mitteilen, die, wenn nicht gerade für eine Identität der Acetylcholinesterase der Weinbergschnecke mit derjenigen der elektrischen Fische, so doch für eine bemerkenswerte Ähnlichkeit beider Fermente bzw. ihrer aktiven Zentren sprechen.Unsere Experimente zur Anreicherung der Acetylcholinesterase gehen auf die Entdeckung dieses Fermentes im Blute der Weinbergschnecke durch A m m o n und Voss 3 zurück. 1948 berichtete Augustinsson 4 über eine geringfügige Anreicherung dieses Enzyms. Im folgenden soll nun ein Verfahren mitgeteilt werden, mit dem es gelingt, Präparate zu gewinnen, deren Aktivität nicht wesentlich unter derjenigen der aus den elektrischen Fischen hergestellten liegt.

Bei der in der V. Mitteilung 1 geschilderten Präparation der Acetylcholinesterase aus dem Schneckenblut beobachteten wir gelegentlich, daß die Aktivitäten der einzelnen Präparationsstufen gegenüber Acetylcholin und o-Nitro-phenylacetat nicht parallel anstiegen. Als Ursache für dieses unterschiedliche Verhalten ergab sich, daß bei der Gewinnung des Blutes Verunreinigungen durch den Darmsackinhalt erfolgt waren. Eine nähere Analyse zeigte, daß der Darmsaft gegenüber o-Nitro-phenylacetat etwa hundertmal so aktiv wie das Schneckenblut ist, während die Intensität der Acetylcholinspaltung ungefähr derjenigen des Blutes entspricht. Die vorliegende Arbeit bezweckt, die beobachteten Fermentaktivitäten gegeneinander abzugrenzen. MethodikDer Darmsaft wurde gewonnen, nachdem die Schnecken völlig entblutet waren, dadurch daß die Darmsackschlinge mit einem kleinen Skalpell aus der Leibeshöhle heruntergezogen und anschließend geöffnet wurde. Jeder Präpa-rationsvorgang erbrachte einige Tropfen einer rotbraunen Flüssigkeit, die wir durch Zentrifugieren von partikulären Verunreinigungen befreiten.Das Bestimmungsverfahren mit Acetylcholinchlorid als Substrat wurde in der V. Mitteilung 1 und das mit o-Nitro-phenylacetat in der II. Mitteilung 2 wiedergegeben. Das Prinzip der Hemm versuche findet sich in der I. Mitteilung 2 . ErgebnisseIn der Tabelle wird versucht, das Substratmuster der Acetylcholinesterase des Schneckenblutes gegenüber dem der Esterasen des Darmsaftes abzugrenzen. Die Ergebnisse lassen keine weitreichenden Schlüsse zu. Deshalb wurden die in Abb. l dargestellten Aktivitäts-pS-Beziehungen für die Substrate Acetylcholin und o-Nitro-phenylacetat im * Systemat. Name: Acetylcholin-Hydrolase (EG 3.1.1.7), vgl. Enzyme Nomenclature, Recommendations 1964 (Paper-back-Ausgabe) oder M. Florkin u. E. H. Stotz, Comprehensive Biochemistry, Bd. XIII, 2. Aufl.; beide erschienen bei Eise vier Publ. Co., Amsterdam 1965.

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