Cleavage site and Ectodomain of HA2 sub-unit sequence of three equine influenza virus isolated in Morocco

Abstract

BackgroundThe equine influenza (EI) is an infectious and contagious disease of the upper respiratory tract of horses. Two outbreaks were notified in Morocco during 1997 and 2004 respectively in Nador and Essaouira. The aims of the present study concern the amino acids sequences comparison with reference strain A/equine/Miami/1963(H3N8) of the HA2 subunit including the cleavage site of three equine influenza viruses (H3N8) isolated in Morocco: A/equine/Nador/1/1997(H3N8), A/equine/Essaouira/2/2004 (H3N8) and A/equine/Essaouira/3/2004 (H3N8).ResultsThe obtained results demonstrated that the substitutions were located at Ectodomain (ED) and transmembrane domain (TD), and they have only one arginine in cleavage site (HA1-PEKQI-R329-GI-HA2). In the Ectodomain, the mutation N/154 2 /T deleted the NGT glycosylation site at position 154 for both strains A/equine/Essaouira/2/2004(H3N8) and A/equine/Essaouira/3/2004(H3N8). Except for mutation D/1602/Y of the A/equine/Nador/1/1997(H3N8) strain, the other mutations were involved in non conserved sites. While the transmembrane domain (TM) of the strain A/equine/Essaouira/3/2004(H3N8) exhibits a substitution at residue C/199 2 /F. For the A/equine/Nador/1/1997(H3N8) strain the HA2 shows a mutation at residue M/207 2 /L. Three Moroccan strains reveals a common substitution at the residue E/211 2 /Q located between transmembrane domain TM and the cytoplasmic domain (CD).ConclusionThe given nature virulence of three Moroccan strains, the identified and reported mutations certainly played a permissive role of infection viral process.

Αντοχή Στελεχών Γρίπης Στους Αναστολείς Της Νευραμινιδάσης Και Τις Αμανταδάνες Τη Χρονική Περίοδο 2005 - 2012 Στην Ελλάδα

“…Η αποτελεσµατικότητα της διάσπασης αυτών των πανταχού πρωτεασών προσδιορίζεται από την αµινοξική αλληλουχία στη θέση διάσπασης και την απουσία ή παρουσία µιας κοντινής αλυσίδας υδατάνθρακα στο µόριο της ΗΑ Webster, 1988]. Η θέση διάσπασης της HA 0 περιλαµβάνει 19 υπολείµµατα (323-328 της ΗΑ 1 , 329 και 1-12 της ΗΑ 2 ), µε τη διάσπαση να λαµβάνει χώρα ειδικά στο διατηρηµένο υπόλειµµα R329 [Boukharta et al, 2014]. Σε µη λοιµογόνους «avirulent» ιούς γρίπης των πτηνών καθώς και σε ιούς γρίπης πλην των πτηνών (συµπεριλαµβανοµένου του ανθρώπου), η θέση διάσπασης αποτελείται από διάφορα βασικά υπολείµµατα, σχηµατίζοντας µια R-X-K*R 329 -R αλληλουχία που περιέχει µία µόνο αργινίνη στη θέση διάσπασης (*).…”

“…Αντιθέτως, υψηλής παθογονικότητας ιοί της γρίπης «HPIV» των υποτύπων Η5 και Η7 περιέχουν πολλαπλά βασικά αµινοξέα στη θέση διάσπασης (R-R-R-K-K*R 329 -R), που αναγνωρίζονται από πανταχού παρόυσες «ubiquitous» πρωτεάσες της δεύτερης οµάδας. Κατά συνέπεια, αυτοί οι ιοί µπορούν να προκαλέσουν συστηµατικές λοιµώξεις στα πτηνά [Boukharta et al, 2014, Wright et al, 2013, µε εξαίρεση ορισµένα Η5 στελέχη της γρίπης που διαθέτουν πολυβασική θέση αναγνώρισης «multibasic recognition site» για τη φουρίνη, αλλά περιέχουν γειτονικά ένα ολιγοσακχαρίτη που εµποδίζει την προσβασιµότητα της θέσης διάσπασης της πρωτεάσης και ως εκ τούτου καθίστανται µη λοιµογόνα [Kawaoka et al, 1984, Kawaoka and Kawaoka, 1998, Schulman andPalese, 1977]. [Gamblin et al, 2010].…”