Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites

Que, Lawrence; Ho, Raymond Y. N.

doi:10.1021/cr960039f

Cited by 794 publications

(712 citation statements)

References 176 publications

Supporting

Mentioning

678

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Other enzymes for which such an intermediate has been invoked (e.g., iso-penicillin synthase and the α-ketoglutarate dependent hydroxylases) are capable of aliphatic hydroxylation (77). Consistent with such an expectation, all three hydroxylases have been shown to catalyze benzylic hydroxylation of methylated aromatic amino acids (54,85,88).…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 78%

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

2003

View full text Add to dashboard Cite

Section: Methodsmentioning

confidence: 78%

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

2003

View full text Add to dashboard Cite

“…Cabe ressaltar, que a existência de muitos tipos de metalo-enzimas e as inovações com as novas descobertas nos mecanismos envolvidos na catálise deste tipo de enzimas, é possível aproveitar a química de enzimas dependentes de metais tais como molibdênio 38 , manganês 39 , tungstênio 40 , ferro (não hemino) 41,42 , entre outros, na construção de enzymeless biosensors. Fornecendo ao pesquisador um amplo leque de possibilidades para ser explorado.…”

Section: Configurações Baseadas Na Química Das Metalo-enzimasunclassified

Enzymeless biosensors: uma nova área para o desenvolvimento de sensores amperométricos

Sotomayor¹,

Kubota²

2002

Quím. Nova

View full text Add to dashboard Cite

Recebido em 21/1/01; aceito em 11/5/01 ENZYMELESS BIOSENSORS: A NOVEL AREA FOR THE DEVELOPMENT OF AMPEROMETRIC SENSORS. The aim of this work is to describe the recent area that it has been developed for the construction of amperometric sensors, with the purpose to make possible a more effective electron transfer between enzyme and electrode. The advances reported in the literature will be described, such as enzymatic configurations that can be mimic using the chemistry of the artificial enzymes.Keywords: enzymeless biosensors; electron transfer; modified electrode. INTRODUÇÃODurante décadas uma das principais preocupações na construção de biossensores amperométricos centralizou-se na velocidade de transferência de elétrons do sítio ativo da enzima para a superfície do eletrodo 1-3 . Isto põe-se claramente em evidência, quando observa-se todas as transformações através das quais os biossensores tem passado, a procura de uma maior seletividade e eficiência na transferência de elétrons. Os biossensores da primeira geração, baseados na eletroatividade do substrato ou produto da reação enzimática, apresentavam problemas de interferências devido à necessidade de potenciais muito altos 4 . Na tentativa de diminuir estes potenciais, surgiram os biossensores de segunda geração, onde o emprego de mediadores de elétrons, tinham como função o transporte (shuttling) de elétrons entre a enzima e o eletrodo 4 . Entretanto, esta configuração pode apresentar problemas de interferências, uma vez que, este arranjo pode facilitar também a transferência de elétrons proveniente de reações redox paralelas à reação entre a enzima e o substrato. Com o intuito de superar estes problemas, uma nova categoria de biossensores chamada de terceira geração tem sido proposta a menos de uma década 4 . Esta é baseada na transferência direta de elé-trons entre enzima e eletrodo na ausência de mediadores, sendo esta uma característica que a torna bastante vantajosa, já que promove uma maior seletividade, a medida que eles operam em potenciais mais próximos ao da própria enzima, diminuindo como conseqüên-cia reações interferentes, assim como, dispensando o uso de outros reagentes na seqüência das reações enzimáticas. Grupos de pesquisas têm publicado que uma transferência de elétrons eficiente é conseguida, através de uma diminuição ou remoção da camada protetora de proteínas ao redor do sítio ativo da enzima, sem perder a seletividade e ao mesmo tempo aumentando a sensibilidade oferecida pelos "biossensores" construídos desta forma.Neste sentido, o trabalho desenvolvido por Lötzbeyer e colaboradores 5,6 se faz bastante interessante já que eles compararam a enzima HRP (horseradish peroxidase) nativa com a mini-enzima MP-11 (micro peroxidase 11) e a hemina, ambas fragmentos do citocromo c (Figura 1), concluindo que: (i) A concentração de sítios ativos pode aumentar significativamente, comparada com enzimas grandes, quando mini-enzimas são imobilizadas na forma de monocamada na superfície de um eletrodo de ouro. (ii) A diferença na velocidade de transf...

show abstract

“…catechol or protocatechuate). [1][2][3][4] The class III enzymes can cleave aromatic compounds with only a single hydroxyl group. Salicylate 1,2-dioxygenase (SDO) belongs to the family of homo-tetrameric class III ring fission dioxygenases, together with 3-hydroxyanthranilate-3,4-dioxygenase, 1-hydroxy-2-naphthoate dioxygenase, gentisate dioxygenase, and homogentisate dioxygenase (HGDO).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

O₂ Activation in Salicylate 1,2-Dioxygenase: A QM/MM Study Reveals the Role of His162

Dong

Ryde

2016

Inorg. Chem.

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites

Cited by 794 publications

References 176 publications

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

Enzymeless biosensors: uma nova área para o desenvolvimento de sensores amperométricos

O₂ Activation in Salicylate 1,2-Dioxygenase: A QM/MM Study Reveals the Role of His162

Contact Info

Product

Resources

About

Dioxygen Activation by Enzymes with Mononuclear Non-Heme Iron Active Sites

Cited by 794 publications

References 176 publications

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

Mechanism of Aromatic Amino Acid Hydroxylation

Enzymeless biosensors: uma nova área para o desenvolvimento de sensores amperométricos

O2 Activation in Salicylate 1,2-Dioxygenase: A QM/MM Study Reveals the Role of His162

Contact Info

Product

Resources

About

O₂ Activation in Salicylate 1,2-Dioxygenase: A QM/MM Study Reveals the Role of His162