Polyphenol oxidase (PPO) is responsible for the enzymatic browning of fruits and vegetables, and thus has negative effects on the quality of food. In this study, extraction and purification of PPO from water yam was performed successfully, and the characteristics of PPO and inhibitors of enzyme activity were analysed. The results showed that PPO activity improved by 4.58-fold through the DEAE-Sepharose and Superdex G-75 purification technique, which reached electrophoretic purity. The enzyme molecular weight was estimated to be 32 kDa. The optimum pH and temperature values of PPO were 6.0 and 35°C, respectively, and it was not thermostable at higher temperatures. PPO had the highest substrate affinity towards catechol (Km = 27.82 mmol/L and Vmax = 1.464 △A/ min). The most effective inhibitor was L-cysteine followed by ascorbic acid and sodium sulfite. Purificación y caracterización de la polifenol oxidasa (PPO) obtenida del ñame de agua (Dioscorea alata) RESUMEN La polifenol oxidasa (PPO) es responsable del pardeamiento enzimático de frutas y verduras; por lo tanto, tiene efectos negativos en la calidad de los alimentos. En el presente estudio se extrajo y se purificó con éxito la PPO proveniente del ñame de agua, y se analizaron sus características y los inhibidores de la actividad enzimática. En este sentido, los resultados indicaron que la actividad de la PPO mejoró 4.58 veces al emplear la técnica de purificación DEAE-Sepharose y Superdex G-75, que alcanzó la pureza electroforética. El peso molecular de la enzima se estimó en 32 kDa. Los valores óptimos de pH y temperatura de la PPO fueron 6.0 y 35°C, respectivamente, constatándose que no era termoestable a temperaturas más altas. La PPO mostró mayor afinidad de sustrato hacia el catecol (Km = 27.82 mmol/L y Vmax = 1.464 △A/min). Su inhibidor más efectivo fue la L-cisteína, seguida por el ácido ascórbico y el sulfito de sodio.