Показано, що низькомолекулярні продукти деструкції пептидогліканів бактеріальних стінок володіють високою імунотропною активністю та здатні стимулювати еволюційно закріплені механізми імунної відповіді. Запропоновано отримання низькомолекулярних фрагментів пептидогліканів клітинних стінок Lactobacillus acidophilus K 3111 – муропептидів. Фрагментацію здійснювали комбінуванням фізичних та ензиматичних методів дезінтеграції. У якості фізичного фактору впливу застосовували ультразвукову обробку, ензиматичного – обробку протеазами травного, рослинного та мікробіального походження. Дані ферменти володіють значним ареалом субстратної специфічності та здатні каталізувати специфічні зв’язки пептидогліканів бактеріальних стінок. Досліджено закономірності ультразвукової дезінтеграції Lactobacillus acidophilus K 311. Встановлено, що раціональними умовами ультразвукової дезінтеграції є обробка біомаси за частоти 35 кГц протягом 600 с. За цих умов у дезінтеграті накопичується максимальна кількість амінокислот та порушується цілісність більшості бактеріальних клітин. Визначено закономірності ферментолізу пептидогліканів клітинних стінок Lactobacillus acidophilus K 3111 панкреатином, папаїном та протосубтиліном. Показано, що ультразвукова дезінтеграція, яка передує ферментативному гідролізу, сприяє суттєвому, майже на 50%, зростанню вмісту низькомолекулярних пептидів у ферментолізатах. Обгрунтовано доцільність використання ферменту рослинного походження папаїну для ензиматичної фрагментації пептидоглікану. При співвідношенні фермент (папаїн): субстрат 1:200 та тривалості процесу протягом 180 хв, досягається найбільший вміст низькомолекулярних пептидів у ферментолізатах (6,6 мг/см3). Доведено, що у складі продуктів ферментолізу містяться цільові сполуки – муропептиди, вміст яких сягає 38% від загальної кількості низькомолекулярних пептидів при ферментолізі папаїном, 31% – панкреатином та 23% – протосубтиліном.