Oriented immobilization of glucose oxidase on graphene oxide

Zhou, Liya; Jiang, Yanjun; Gao, Jing; Zhao, Xinqiang; Ma, Li; Zhou, Qianlin

doi:10.1016/j.bej.2012.07.025

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“…Unnikrishnan et al (2013) immobilized glucose oxidase enzyme (GOx) onto graphene oxide without any cross-linking agents or modifiers. Zhou et al (2012) immobilized GOx on a support composed of graphene oxide (GO) and concanavalin A (Con A) and proposed that the amino groups of Con A were covalently attached to the carboxyl groups of pre-activated GO and then GOx was immobilized on the GO-Con A. Polymers such as polystyrene (PSt) can be covalently linked with enzymes, resulting in surfactant-like giant molecules that have the ability to form catalytic molecular layers at the interface of aqueous/organic biphasic systems Wang 2004, Ge et al 2009). …”

Section: Introductionmentioning

confidence: 97%

Nanoplatforms attached Schiff bases by condensation method; Investigation of glucose oxidase enzyme as biocatalysts

Kayhan

Sarı

Nartop

2013

Artificial Cells, Nanomedicine, and Biotechnology

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We report a easy approach for the immobilization of glucose oxidase enzyme (GOx) on nanoparticles. Nanoparticles-modified polystyrene-ANH2 (PSA) with some salicylaldehyde derivatives were synthesized by means of condensation and investigated the enzymatic properties of GOx immobilized on there. Modified polystyrenes were characterized using IR spectra, gel permeation chromatography, and scanning electron microscopy. All the characteristics of the immobilized glucose oxidase (PSA-SalH)-GOx, (PSA-SalCH3)-GOx, and (PSA)-GOx enzyme showed except one of them. Immobilized GOx on to (PSA) showed two optimum pH, other immobilized polymers were one optimum.

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Section: Introductionmentioning

confidence: 97%

Nanoplatforms attached Schiff bases by condensation method; Investigation of glucose oxidase enzyme as biocatalysts

Kayhan

Sarı

Nartop

2013

Artificial Cells, Nanomedicine, and Biotechnology

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“…At pH 3.0 and 10.0 only about 1.84 and 6.23 % of the initial current response was registered. Previous studies have reported that optimal pH value for free GOx and on graphite electrode immobilized GOx when PMS is used as mediator is 5.5 and 6.0 , respectively. Taking into account the results of this and earlier published studies, it can be concluded that the GOx immobilized on surface of the PCPy particles exhibits a pH activity profile maximum shifted to more alkaline pH as compared to the free and on graphite electrode immobilized GOx.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

An Amperometric Glucose Biosensor Based on Poly (Pyrrole‐2‐Carboxylic Acid)/Glucose Oxidase Biocomposite

Kausaitė-Minkstimienė

Glumbokaitė

Ramanavičienė

et al. 2018

Electroanalysis

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A newly developed amperometric glucose biosensor based on graphite rod (GR) working electrode modified with biocomposite consisting of poly (pyrrole‐2‐carboxylic acid) (PCPy) particles and enzyme glucose oxidase (GOx) was investigated. The PCPy particles were synthesized by chemical oxidative polymerization technique using H2O2 as initiator of polymerization reaction and modified covalently with the GOx (PCPy‐GOx) after activation of carboxyl groups located on the particles surface with a mixture of N‐(3‐dimethylaminopropyl)‐N′‐ethylcarbodiimide hydrochloride (EDC) and N‐hydroxysuccinimide (NHS). Then the PCPy‐GOx biocomposite was dispersed in a buffer solution containing a certain amount of bovine serum albumin (BSA). The resulting biocomposite suspension was adsorbed the on GR electrode surface with subsequent solvent airing and chemical cross‐linking of the proteins with glutaraldehyde vapour (GR/PCPy‐GOx). It was determined that the current response of the GR/PCPy‐GOx electrodes to glucose measured at +300 mV vs Cl reference electrode was influenced by the duration of the PCPy particles synthesis, pH of the GOx solution used for the PCPy particles modification and the amount of immobilized PCPy‐GOx biocomposite. An optimal pH of buffer solution for operation of the biosensor was found to be 8.0. Detection limit was determined as 0.039 mmol L−1 according signal to noise ratio (S/N: 3). The proposed glucose biosensor was tested in human serum samples.

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“…Os resultados de quantidade média de GOD imobilizada por cada 1 mg de nanopartículas nas três amostras estudadas mostraram significativo aumento à medida que se modificou a superfície das nanopartículas com o APTMS e a quitosana (Tabela III). Tais resultados corroboraram os resultados encontrados em [20], quando foi estudada a imobilização da GOD utilizando Fe 3 O 4 silanizada com TEOS e APTMS+glutaraldeído (GA) em que foram obtidos 0,13 mg de GOD imobilizada por cada 1 mg de nanopartículas ativadas, o que refletiria uma eficiência de 90% de imobilização das nanopartículas ativadas, sendo a imobilização realizada por ligação cruzada (cross-linking) entre a GOD e o GA. No estudo [34], a imobilização de GOD usando óxido de grafeno alcançou eficiência de 75%, por meio de ligação covalente. Comparando os resultados de imobilização da GOD deste trabalho com os encontrados na literatura, observou-se a concordância do fenômeno de maior imobilização da GOD nos compósitos, uma vez que a presença do recobrimento da sílica proveniente do agente silano e/ou da quitosana realizou ligação covalente com a enzima deixando-a fixada na superfície das nanopartículas.…”

Section: Resultsunclassified

“…Na literatura científica observa-se a constante utilização de materiais híbridos na imobilização da enzima GOD [8,[20][21][22]34]. Devido à sua alta especificidade, a GOD é usada como elemento biocatalítico para se medir os níveis de açúcar no sangue e por isso tem sido usada na fabricação de biossensores.…”

Section: +unclassified

Modificação da superfície de nanocompósitos de Fe2O3/Fe3O4 visando seu uso para imobilização da glicose oxidase

et al. 2017

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INTRODUÇÃOAs nanopartículas magnéticas (NPMs) Químico, Sabará, MG, patytaraujo@gmail.com, daniel.r.cornejo@gmail.com, dbrandao@jhs.med.br, libiaconrado@yahoo.com.br, ana.costa@ufcg.edu.br Resumo O aumento no número de pessoas portadoras de diabetes nos últimos anos e a elevada relação custo benefício da tecnologia de biossensores existentes têm motivado um crescente interesse no desenvolvimento de biossensores de detecção de glicose baseados na imobilização da glicose oxidase (GOD) utilizando-se principalmente nanopartículas magnéticas. Neste contexto, nanocompósitos de Fe 2 O 3 /Fe 3 O 4 foram sintetizados por reação de combustão e tiveram sua superfície modificada com 3-aminopropiltrimetoxissilano via reação de silanização e com quitosana via reação de funcionalização para obter um material híbrido que foi avaliado como possível imobilizador de GOD. As amostras foram caracterizadas por difração de raios X, espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier, análise termogravimétrica, microscopia eletrônica de varredura e de transmissão, propriedades magnéticas e citotoxidade in vitro. Os resultados mostraram que foi possível obter o compósito ferrimagnético, a modificação da superfície reduziu a magnetização de saturação, mas manteve a característica ferrimagnetica, e todas as amostras foram consideradas não tóxicas. Para os testes preliminares de imobilização da GOD foi revelado que o nanocompósito modificado com silano e quitosana apresentou melhor resultado, cerca de 2,7 mg de GOD imobilizados para cada 100 mg de nanocompósito, o que torna este material uma possível alternativa para ser utilizado na fabricação de bissensores de GOD. Palavras-chave: nanocompósitos, modificação da superfície, imobilização de GOD. Abstract The increase in the number of people with diabetes in recent years and the high cost-benefit ratio of the existing biosensor technology have increased the interest for the development of glucose detection biosensor based on immobilization of glucose-oxidase (GOD

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Oriented immobilization of glucose oxidase on graphene oxide

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Nanoplatforms attached Schiff bases by condensation method; Investigation of glucose oxidase enzyme as biocatalysts

Nanoplatforms attached Schiff bases by condensation method; Investigation of glucose oxidase enzyme as biocatalysts

An Amperometric Glucose Biosensor Based on Poly (Pyrrole‐2‐Carboxylic Acid)/Glucose Oxidase Biocomposite

Modificação da superfície de nanocompósitos de Fe2O3/Fe3O4 visando seu uso para imobilização da glicose oxidase

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