Principal Components by FTIR Spectroscopy as Innovative Characterization Technique during Differentiation of Pluripotent Stem Cells to Pancreatic Cells

Abstract

RESUMENDos de los grandes retos en la biología de las Células Madre (CM) y la Medicina Regenerativa, son el control en la diferenciación de estas células y asegurar la pureza de las células diferenciadas, por lo que es necesario contar con técnicas rápidas, eficientes y precisas para la caracterización de CM y su diferenciación a diferentes linajes celulares. El objetivo de este trabajo fue analizar Células Madre Pluripotentes (CMP) y Células Pancreáticas Diferenciadas (CPD) mediante espectroscopía Infrarroja por Transformada de Fourier (FTIR) y Análisis de Componentes Principales (ACP). Para ello se diferenciaron CMP a CPD, caracterizando el proceso de diferenciación a los días 0, 11, 17 y 21 mediante microscopía óptica y espectroscopia vibracional. Los espectros FTIR se analizaron con el método multivariado de ACP, utilizando su segunda derivada en las regiones de proteínas, carbohidratos y ribosas. Los resultados indican que el ACP permite caracterizar y discriminar CMP y CPD en sus diferentes etapas de diferenciación en las regiones espectrales analizadas. Con lo anterior concluimos que el ACP permite caracterizar química y estructuralmente CMP y diferentes etapas de su diferenciación en una forma rápida, precisa y no invasiva.

Specific Detection of Uropathogenic Escherichia coli via Fourier Transform Infrared Spectroscopy Using an Optical Biosensor

“…41−45 The peak attributed to COO− stretching vibrations at 1385 cm −1 corresponds to the amino acid side chains. 46 The band at 3266 cm −1 corresponding to amide A was attributed to the interaction between the vibrational modes of the N−H bond and amide II (Figure 3a). 41,43,47 Next, deconvolution was performed in the 1500−1800 cm −1 region, and an amide II band at 1573 cm −1 , corresponding to the N−H bending vibrational modes with a contribution from the C−N stretching vibrational mode, 42,45,47,48 and an amide I band at 1625 cm −1 , corresponding to the stretching vibrational modes of the C�O bonds of the peptide group, were observed (Figure 3b).…”

“…The band at 1104 cm –1 was attributed to the stretching vibration of C–N and the bending vibration of the C–H bond of histidine (His) (Figure a) . The amide III band at 1237 cm –1 corresponded to the bending and stretching vibrational modes of N–H and C–N bonds, with a small contribution from the in-plane C–O bending vibrational modes and N–H stretching vibrational modes. − The peak attributed to COO– stretching vibrations at 1385 cm –1 corresponds to the amino acid side chains . The band at 3266 cm –1 corresponding to amide A was attributed to the interaction between the vibrational modes of the N–H bond and amide II (Figure a). ,, …”

“… 41 − 45 The peak attributed to COO– stretching vibrations at 1385 cm –1 corresponds to the amino acid side chains. 46 The band at 3266 cm –1 corresponding to amide A was attributed to the interaction between the vibrational modes of the N–H bond and amide II ( Figure 3 a). 41 , 43 , 47 …”