. Can. J. Chem. 63, 2653Chem. 63, (1985. Using a radioimmunoassay to measure the relative potencies of a wide range of chemically modified structures related to the H-type 2 human blood group determinant, evidence was accumulated that the binding of a~Fuc(l-+2)P~Gal(1-+4)-PDGIcNAc-OMe by the lectin I of Ulex europaeus involves a wedge-shaped amphiphilic surface which extends on one side of the molecule from the methoxy aglycon to OH-3 of the PDGal unit. A cluster which involves OH-3, OH-4, and OH-2 of the a~F u c unit along with OH-3 of the PDGal unit provides the polar interactions with the lectin. However, only OH-3 and OH-4 of the a~F u c are indispensable to complex formation and are regarded as providing the key polar interaction. The binding reaction involves both a decrease in enthalpy of 29 kcal/mol and a decrease of 68 cal/mol/K in entropy. It is submitted that the main source of the decrease in enthalpy is the establishment of nonpolar interactions that extend from the aglycon over the nonpolar portion of the P-side of the PDGlcNAc unit and on to include a major portion of the a-side of the a~F u c unit. The binding of the p~GlcNAc unit includes OH-6 intramolecularly hydrogen bonded to 0 -5 in order to extend the nonpolar interactions to the a-side of this unit and perhaps beyond. The decreases in enthalpy (6.0 kcal/mol) and entropy (2.7 cal/mol/K) which occur on the binding of methyl a-L-fucopyranoside are much smaller than for the H-type 2 trisaccharide and are compatible with the much smaller surface that interacts to form the complex. The inhibition data obtained using a range of structures related to methyl a-L-fucopyranoside are in general accord with expectations based on the results obtained with the more complex structures.OLE HINDSGAUL, DEVESHWARI P. KHARE, MIMI BACH et RAYMOND U. LEMIEUX. Can. J. Chem. 63, 2653 (1985). Utilisant un essai radioimmunologique pour mesurer la puissance relative d'un grand nombre de composCs chimiquement modifiCs et apparent& au dkterminant du groupe sanguin humain de type H-2, on a accumult des donntes suggkrant que la Ctendre les interactions non polaires i la face a de cette unit6 et peut &tre m&me au-deli. Les diminutions d'enthalpie (6 kcal/mol) et d'entropie (2,7 cal/mol/K) qui sont observkes lorsqu'il se produit une liaison de I'a-L-fucopyrannoside de mCthyle sont plus faibles que celles qui sont observCes avec le trisaccharide he type H-2; ces valeurs sont compatibles avec le fait que la surface impliqute pour former des complexes est beaucoup plus petite. Les donnks concernant le pouvoir inhibiteur qui ont Ct C obtenues en utilisant une grande variCtt de structures apparentkes au a-L-fucopyrannoside de mCthyle sont en gCnCral en accord avec les hypothtses fondCes sur les risultats obtenus avec des structures plus complexes.[Traduit par le journal]

No abstract

70. 151 1 (1992).The H-type 2 human blood group-related trisaccharide (a-L-Fuc-(lcj2b)-P-D-Gal-(] b4a)-P-D-GlcNAc-OMe (52)) IS bound by the anti-H lectin of Galnctin tenuiflora very differently than by the lectin I of Ulex europaeus. The reason why the Galactia lectin binds the H-type 1 related trisaccharide (a-~-Fuc-(lc~2b)-~-~-Gal-(lb3a)-~-~-GlcNAc-OMe (5)) more strongly and methyl a-L-fucopyranoside much more weakly than does the U1e.r lectin is that, for the Galactia lectin, the hydroxyl groups at positions 3a, 3b, 4b, and 4c are indispensable to complex formation whereas it is the hydroxyl groups at positions 3b, 2c, 3c, and 4c which provide the key polar intractions in the case of the Ulex lectin. The H-type 2 (52). Galactia lectin complex appears to have the hydroxyl groups at positions 6b, 2c, and 3c at or near the periphery of the combining site and the three key hydroxyl groups hydrogen bonded to the protein deep within the combining site and sheltered from water. The CH'O-la, NHAc-2a, and CH,OH-6a groups likely remain in the aqueous phase remote from the surface of the protein.REMY CROMER, ULRIKE SPOHR, DEVESHWARI P. KHARE, JAQUES LEPENDU et RAYMOND U. LEMIEUX. Can. J. Chem. 70, 1511 (1992).On observe que la liaison entre le trisaccharide du groupe sanguin H-de type 2 (a-~-F~c-(Ic--t2b)-P-~-Gal-(lb+4a)-P-D-GlcNAc-OMe (52)) et la lectine anti-H de Galactia tenuiflora est trks differente de celle qui le lie 2 la lectine I de (5)) qui est plus forte -et la liaison avec l'a-L-fucopyranoside de mtthyle qui est beaucoup plus faible -que celles avec la lectine d'Ulex est que, pour la lectine de Galactia, les groupes hydroxyles aux positions 3a, 3b, 4b et 4c sont indispensables pour la formation de complexe alors que ce sont les groupes hydroxyles en positions 3b, 2c, 3c et 4c qui fournissent les interactions polaires cles dans le cas de la lectine d'Ule-r. Le complexe groupe H de type 2 (52). la lectine de Galactin semble possCder des groupes hydroxyles dans les positions 6b, 2c et 3c au niveau de, ou k la proximite de, la ptriphCrie du site de liaison alors que les trois groupes hydroxyles clCs sont lies par des ponts hydrogenes avec la prottine qui se trouve 2 l'interieur du site de liaison, protege de I'eau. 1'Ulex eziropaeus. La raison de la liaison entre la lectine de Galactia et le trisaccharide relie groupe H de type 1 (a-L- Fuc-(lc+2b)-P-~-Gal-(lb3a)-P-~-GlcNA~-OMeLes groupes CH,O-en la, NHAc-en 2a et Ch,OH-en 6a restent vraisemblablement dans la phase aqueuse qui se trouve CloignCe de la surface de la proteine.[Traduit par la rCdaction]

No abstract

No abstract