Unter den Stoffwechselenzymen hat die Serum-Laktat-Dehydrogenase (LDH) eine wesentliche diagnostische Bedeutung erlangt. Dieses im Zytoplasma lokalisierte Enzym vom Mol-Gew. 140 000 spielt -unter Mitwirkung des Coenzyms Diphospho-Pyridinnukleotid (DPN) -eine Rolle bei der gegenseitigen Brenztraubensäure-Milchsäure-Umwandlung. Im Serum gesunder Personen beträgt ihre Aktivität 120-196 mU/ml, um bei allen entzündlichen und mit Zelluntergang einhergehenden Erkrankungen zu steigen und, dem Prozeß genau folgend, den Schweregrad desselben anzuzeigen. Erhöht wird ihre Be--deutung dadurch, daß sie infolge ihres strukturellen Gefüges auch über organspezifische Eigenschaften verfügt (14, 17). Die LDH besteht nämlich aus fünf Isoenzymen mit gleicher Substratspezifltät und auch gleicher Endproduktbildung, aber mit abweichenden physikochemischen Eigenschaften. Diese Isoenzyme sind mit elektrophoretischen, thermischen und chemischen Methoden trenn-und meß-bar. Sie haben die Bezeichnung LDH1, LDH 2 , LDH 3 , LDH 4 und LDH 5 und nehmen am Aufbau der LDH-Enzyme der einzelnen Organe in unterschiedlichem, für das betreffende Organ charakteristischem Verhältnis teil. Ermittlung der Isoenzymstruktur und Feststellung der Serumaktivität der LDH-Enzyme Heruntergeladen von: Universite Laval. Urheberrechtlich geschützt.