Whey protein peptides as components of nanoemulsions: A review of emulsifying and biological functionalities

Dual function peptides from pepsin hydrolysates of whey protein isolate

“…Emulsifying capacity may be changed by proteolysis treatment, since some peptides may better interact in the oil-water interface when compared with the intact proteins. However, the treatment must be well controlled as smaller peptides may lose the ability of joining the phases together (Adjonu, Doran, Torley, & Agboola, 2013;Adjonu et al, 2014), as observed by Sinha, Radha, Prakash, and Kaul (2007), in which the EC of whey proteins hydrolysed by other enzymes was reduced. Eþ aortic rings 0.1 ± 0.1 3.6 ± 1.7 11.2 ± 4.7 19.7 ± 4.4* 24.5 ± 3.7* EÀ aortic rings 3.1 ± 1.7 2.9 ± 2.1 7.9 ± 2.9 13.6 ± 3.1* 26.6 ± 3.6* Eþ: endothelium-intact; EÀ: endothelium-denuded.…”

“…In addition to the bio-functionalities, whey peptides may also present technological properties on food formulations, such as water binding, solubility, gelation, and emulsification (Adjonu, Doran, Torley, & Agboola, 2014;Solak & Akin, 2012), and the possibility of joining biological and technological functionalities into a dual functional ingredient is of great interest for the food industry sector. In this way, the main goal of this study was to investigate the effect of WPI pepsin-hydrolysates on vascular relaxation and evaluate the influence of this enzymatic hydrolyses on its emulsifying capacity.…”

Evaluation of Antioxidant, Antiglycant and ACE-Inhibitory Activity in Enzymatic Hydrolysates of <i>α</i>-Lactalbumin

“…Whey stands for a 90% of bovine milk containing 80% of caseins and 20% of whey proteins respected to total milk protein content [1]. Whey proteins consist of two major proteins: β-lactoglobulin (58% w/w of whey proteins) and α-lactalbumin (20% w/w of whey proteins) [2].…”

The Definition of the Quality Indicators of Albumine Paste Wiht Potato Cellulose

“…Β-лактоглобулін, на частку якого припадає близько 50% загального вмісту сироваткових білків, включає 162 залишки амінокислот, дві внутрішньомолекулярні дисульфідні зв'язки і одну вільну сульфгідрильну (тіольну) групу залишку цистеїну, тому білок легко утворює димери і полімери. Первинна структура β-лактоглобуліну а також його вторинна структура, представлена в кількості близько 15% α-спіральних ділянок, β-конформацією і невпорядкованою структурою [1]. Все це зумовлює високу біологічну цінність альбумінної маси, використання якої як білкової основи при розробці продуктів як спеціального, так і профілак-тичного призначення дасть змогу розширити існуючий асортиментний ряд, збільшити ресурси для повноцінних харчових продуктів [2].…”