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In einigen früher veröffentlichten Untersuchungen 1 ) sind charakteristische Löslichkeitsveränderungen von Muskelproteinen als Folge der Muskeltätigkeit beschrieben worden, die in Abhängigkeit von dem zur nachträglichen Extraktion des Muskels verwandten Lösungsmittel entweder als Löslichkeitsabnahme oder als Löslichkeitszunahme in die Erscheinung treten. Solche Lös-lichkeitsveränderungen der Muskelproteine lassen sich schon nach kurzer indirekter und keinesfalls ermüdender Reizung eines Muskels nachweisen, sie nehmen gesetzmäßig mit der Größe der Spannungsleistung zu und sind auch im isolierten, aerob aufbewahrten Muskel reversibel.Die Methode der Löslichkeitsbestimmung von Muskelproteinen gibt somit die Möglichkeit, gewisse kolloidchemische Vorgänge an Muskelproteinen -als solche wurden die Löslichkeitsverände-rungen gedeutet -quantitativ zu verfolgen; aber über das Qualitative d. h. über die Natur der den Löslichkeitsänderungen zugrunde liegenden chemischen oder physikochemischen Vorgänge am Protein gestattet die Methode außer dem Hinweis, daß im tätigen Muskel ein stärker alkalischer Eiweißkörper entsteht, bisher keine Angaben. Um zu klareren Vorstellungen hierüber zu kommen, bedarf die Methode der Löslichkeitsbestimmung ergänzender Untersuchungen mittels weiterer chemischer und physikalisch-chemischer Methoden an den Muskelproteinen.Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich in dieser Eichtung mit der Molekülgröße der in den Extrakten befindlichen Muskelproteine und etwaigen Änderungen der Molekülgröße bei der Muskeltätigkeit. Für die Molekulargewichtsbestimmung kam hierbei Brought to you by | provisional account Unauthenticated Download Date | 6/7/15 7:42 AM

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